Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Nagegowda DA, Bach TJ, Chye ML.
Дата:2004 год, ноябрь.

Brassica juncea 3-hydroxy-3-methylglutaryl (HMG)-CoA synthase 1: expression and characterization of recombinant wild-type and mutant enzymes.

  автоматический перевод
3-hydroxy-3-methylglutaryl (HMG)-CoA synthase (HMGS; EC 2.3.3.10) is the second enzyme in the cytoplasmic mevalonate pathway of isoprenoid biosynthesis, and catalyses the condensation of acetyl-CoA with acetoacetyl-CoA (AcAc-CoA) to yield S-HMG-CoA. In this study, we have first characterized in detail a plant HMGS, Brassica juncea HMGS1 (BjHMGS1), as a His6-tagged protein from Escherichia coli. Native gel electrophoresis analysis showed that the enzyme behaves as a homodimer with a calculated mass of 105.8 kDa. It is activated by 5 mM dithioerythreitol and is inhibited by F-244 which is specific for HMGS enzymes. It has a pH optimum of 8.5 and a temperature optimum of 35 degrees C, with an energy of activation of 62.5 J x mol(-1). Unlike cytosolic HMGS from chicken and cockroach, cations like Mg2+, Mn2+, Zn2+ and Co2+ did not stimulate His6-BjHMGS1 activity in vitro; instead all except Mg2+ were inhibitory. His6-BjHMGS1 has an apparent K(m-acetyl-CoA) of 43 microM and a V(max) of 0.47 micromol x mg(-1) x min(-1), and was inhibited by one of the substrates (AcAc-CoA) and by both products (HMG-CoA and HS-CoA). Site-directed mutagenesis of conserved amino acid residues in BjHMGS1 revealed that substitutions R157A, H188N and C212S resulted in a decreased V(max), indicating some involvement of these residues in catalytic capacity. Unlike His6-BjHMGS1 and its soluble purified mutant derivatives, the H188N mutant did not display substrate inhibition by AcAc-CoA. Substitution S359A resulted in a 10-fold increased specific activity. Based on these kinetic analyses, we generated a novel double mutation H188N/S359A, which resulted in a 10-fold increased specific activity, but still lacking inhibition by AcAc-CoA, strongly suggesting that His-188 is involved in conferring substrate inhibition on His6-BjHMGS1. Substitution of an aminoacyl residue resulting in loss of substrate inhibition has never been previously reported for any HMGS.   3-гидрокси-3-methylglutaryl (Правительство Его Величества)-CoA синтазы (HMGS; ЕК 2.3.3.10) является вторым ферментом в цитоплазматических mevalonate путь isoprenoid биосинтеза, и стимулирует в конденсации ацетил-CoA с acetoacetyl-CoA (AcAc - CoA), в результате S-Правительство Непала-CoA. В данном исследовании мы впервые подробно охарактеризовать растение HMGS, Brassica juncea HMGS1 (BjHMGS1), как His6 пометки белка из Эшерихия титр. Родные гель-электрофорез анализа показали, что фермент себя как homodimer с расчетная масса 105,8 кДа. Она включена в 5 мМ dithioerythreitol и препятствует М-244, который, характерные для HMGS ферментов. Он имеет оптимальное рН на 8,5 и оптимальной температуры до 35 градусов С, с энергией активации 62,5 J х моль (-1). В отличие от cytosolic HMGS из курицы и таракан, как катионов Mg2 +, Mn2 +, Zn2 + и Co2 +, не стимулировать His6-BjHMGS1 деятельности в vitro; вместо этого все, за исключением Mg2 + являются тормозящей. His6-BjHMGS1 имеет явное K (м-ацетил-CoA) от 43 microM и V (максимум) от 0,47 micromol х мг (-1) х мин (-1), и препятствуют одной из подложек (AcAc - CoA), и в обоих продуктах (Правительство Непала-CoA и HS-CoA). Сайт-направленный мутагенез консервативных аминокислотных остатков в BjHMGS1 выяснилось, что замены R157A, H188N и C212S привело к уменьшению V (макс.), что свидетельствует участие некоторые из этих отходов в качестве катализатора. В отличие от His6-BjHMGS1 и ее растворимых очищенный мутантных производных инструментов, H188N-мутантов, не показывать подложки путем ингибирования AcAc-CoA. Замены S359A привело в 10 раз более конкретной деятельности. Основываясь на этих кинетических анализов, мы породил новый двойной мутации H188N/S359A, в результате которой в 10 раз более конкретной деятельности, но по-прежнему отсутствует торможение на AcAc-CoA, твердо предположить, что Его-188 участвует в присвоении субстрата ингибирование по His6 - BjHMGS1. Замены в aminoacyl остатков приводит к потере субстрата ингибирование никогда ранее сообщалось для любого HMGS.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку