Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Lánský Z, Kubala M, Ettrich R, Kutý M, Plásek J, Teisinger J, Schoner W, Amler E.
Дата:2004 год, июль.

The hydrogen bonds between Arg423 and Glu472 and other key residues, Asp443, Ser477, and Pro489, are responsible for the formation and a different positioning of TNP-ATP and ATP within the nucleotide-binding site of Na(+)/K(+)-ATPase.

  автоматический перевод
Mutation of Arg(423) at the N-domain of Na(+)/K(+)-ATPase resulted in a large decrease of both TNP-ATP and ATP binding. Thus, this residue, localized outside the binding pocket, seems to play a key role in supporting the proper structure and shape of the binding site. In addition, mutation of Glu(472) also caused a large decrease of both TNP-ATP and ATP binding. On the basis of our computer model, we hypothesized that a hydrogen bond between Arg(423) and Glu(472) supports the connection of two opposite halves of the ATP-binding pocket. To verify this hypothesis, we have also prepared the construct containing both these mutations. Binding of neither TNP-ATP nor ATP to this double mutant differed from binding to any of the single mutants. This strongly supported the existence of the hydrogen bond between Arg(423) and Glu(472). Similarly, the conserved residue Pro(489) seems to be substantial for the proper interaction of the third and fourth beta-strands of the N-domain, which both contain residues that take part in ATP binding. Mutation of Asp(443) affected only ATP, but not TNP-ATP, binding, suggesting that these ligands adopt different positions in the nucleotide-binding pocket. On the basis of a recently published crystal structure [Håkansson, K. O. (2003) J. Mol. Biol. 332, 1175-1182], we improved our model and computed the interaction of these two ligands with the N-domain. This model is in good agreement with all previously reported spectroscopic data and revealed that Asp(443) forms a hydrogen bond with the NH(2) group of the adenosine moiety of ATP, but not TNP-ATP.   Мутаций в Арг (423) на N-домен На (+) / K (+)-АТФаза привело к значительному сокращению как ТНП-СПС, а СПС обязательными. Таким образом, этот остаток, расположенных за пределами обязательного кармане, по-видимому, играют ключевую роль в поддержании надлежащей структуры и формы обязательного сайта. Кроме того, мутации Глу (472) также привел к значительному сокращению как ТНП-СПС, а СПС обязательными. Исходя из нашей компьютерной модели, мы предположить, что водородная связь между Арг (423), и Глу (472) поддерживает подключение двух противоположных половин СПС обязательного кармане. Чтобы проверить эту гипотезу, мы также подготовили строительства, содержащий обе эти мутации. Связывание ни ТНП-СПС, ни СПС, чтобы это двойное-мутант отличается от привязки к какой-либо из одного мутантов. Это решительно поддерживает существование водородная связь между Арг (423), и Глу (472). Кроме того, сохранение остатков Про (489), как представляется, существенные для надлежащего взаимодействия третьей и четвертой бета-нити из N-домена, которые содержат остатки, которые принимают участие в СПС обязательными. Мутации в Асп (443), пострадавших только СПС, но не ТНП-СПС, крепление, что эти лиганды занимали разные позиции в нуклеотидных обязательного кармане. Исходя из недавно опубликованных кристаллической структуры [Håkansson, KO (2003) J. Мол. Биол. 332, 1175-1182], мы расширили наши модели и вычислить взаимодействие этих двух лигандов с N-домен. Данная модель хорошо согласуются со всеми ранее сообщалось спектроскопических данных, и выяснилось, что Асп (443) образует водородной связью с NH (2) группа из аденозин moiety СПС, но не ТНП-СПС.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку