Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Marchal S, Lange R, Sørlie M, Andersson KK, Gorren AC, Mayer B.
Дата:2004 год, июль.

CO exchange of the oxyferrous complexes of endothelial nitric-oxide synthase oxygenase domain in the presence of 4-amino-tetrahydrobiopterin.

  автоматический перевод
Tetrahydrobiopterin (BH4) is an essential cofactor of nitric-oxide synthase (NOS) that serves as a 1-electron donor to the oxyferrous-heme complex. 4-Amino-tetrahydrobiopterin (4-amino-BH4) inhibits NO synthesis, although it has similar redox properties. We recently reported that 4-amino-BH4 is capable of electron transfer to Fe(II).O(2) in cryogenic single-turnover [J. Biol. Chem. 278 (2003) 48602]. We also suggested that BH4 serves as a proton donor to the Fe(II).O(2)(-) complex, and that 4-amino-BH4 cannot perform this second essential function. To corroborate these claims and to further characterize the intermediates observed after oxygenation of NOS in the presence of 4-amino-BH4, we added CO immediately after O(2) addition to the reduced oxygenase domain of endothelial NOS at -30 degrees C. This resulted in complete formation of a P450-type Fe(II).CO complex with either Arg or NG-hydroxy-L-arginine as the substrate. In the presence of 4-amino-BH2, which is redox-inactive, the same procedure yielded ferric heme with either substrate, without formation of any Fe(II).CO complex. We conclude: (i) O(2) binding to ferrous heme in the presence of 4-amino-BH2 is essentially irreversible; (ii) 4-amino-BH4 can reduce the oxyferrous complex; (iii) O(2)(-), rather than H(2)O(2) is the immediate product of uncoupled catalysis in the presence of 4-amino-BH4.   Tetrahydrobiopterin (BH4) является одним из важнейших cofactor азотной-окись синтазы (NOS), который служит в качестве 1-электронно-доноров к oxyferrous-heme комплекса. 4-амино-tetrahydrobiopterin (4-амино-BH4) NO ингибирует синтез, хотя она имеет аналогичные свойства редокс. Недавно мы сообщили о том, что 4-амино-BH4 способен электронный перевод на Fe (II). O (2) в криогенных один оборот [J. Биол. Хим. 278 (2003) 48602]. Мы также предложили, чтобы BH4 выступает в качестве донора протона к Fe (II). O (2) (-) сложны, и о том, что 4-амино-BH4 не могут выполнять эту важную функцию второй. Чтобы подтвердить эти претензии, и далее характеризовать промежуточные наблюдается после насыщения кислородом из NOS в присутствии 4-амино-BH4, мы добавили CO сразу после O (2) Наряду с сокращением oxygenase области эндотелиальной NOS при -30 ° С. Это в результате завершения создания P450-типа Fe (II). CO комплекса либо с Арг или NG-гидрокси-L-аргинина в качестве подложки. В присутствии 4-амино-BH2, который является редокс-неактивными, то же процедура дает железа heme либо субстрата, без формирования каких-либо Fe (II). CO комплекса. Мы пришли к выводу: (я) O (2) обязательным для черных heme в присутствии 4-амино-BH2 является по сути необратимым; (ii) 4-амино-BH4 может снизить oxyferrous комплекса, (iii) O (2) (-- ), а не H (2) O (2), является немедленное продукт расцепкой катализа в присутствии 4-амино-BH4.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку