Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Graf SA, Haigh SE, Corson ED, Shirihai OS.
Дата:2004 год, октябрь.

Targeting, import, and dimerization of a mammalian mitochondrial ATP binding cassette (ABC) transporter, ABCB10 (ABC-me).

  автоматический перевод
ATP binding cassette (ABC) transporters are a diverse superfamily of energy-dependent membrane translocases. Although responsible for the majority of transmembrane transport in bacteria, they are relatively uncommon in eukaryotic mitochondria. Organellar trafficking and import, in addition to quaternary structure assembly, of mitochondrial ABC transporters is poorly understood and may offer explanations for the paucity of their diversity. Here we examine these processes in ABCB10 (ABC-me), a mitochondrial inner membrane erythroid transporter involved in heme biosynthesis. We report that ABCB10 possesses an unusually long 105-amino acid mitochondrial targeting presequence (mTP). The central subdomain of the mTP (amino acids (aa) 36-70) is sufficient for mitochondrial import of enhanced green fluorescent protein. The N-terminal subdomain (aa 1-35) of the mTP, although not necessary for the trafficking of ABCB10 to mitochondria, participates in the proper import of the molecule into the inner membrane. We performed a series of amino acid mutations aimed at changing specific properties of the mTP. The mTP requires neither arginine residues nor predictable alpha-helices for efficient mitochondrial targeting. Disruption of its hydrophobic character by the mutation L46Q/I47Q, however, greatly diminishes its efficacy. This mutation can be rescued by cryptic downstream (aa 106-715) mitochondrial targeting signals, highlighting the redundancy of this protein's targeting qualities. Mass spectrometry analysis of chemically cross-linked, immunoprecipitated ABCB10 indicates that ABCB10 embedded in the mitochondrial inner membrane homodimerizes and homo-oligomerizes. A deletion mutant of ABCB10 that lacks its mTP efficiently targets to the endoplasmic reticulum. Quaternary structure assembly of ABCB10 in the ER appears to be similar to that in the mitochondria.   СПС обязательного кассета (ABC) перевозчики имеют разнообразный надсемейства энергии, в зависимости от мембраны translocases. Хотя ответственность за большинство трансмембранный транспорт в бактерии, они относительно редки в эукариот митохондрии. Organellar торговли и импорта, в дополнение к четвертичной структуры собраний, митохондриальной ABC перевозчики плохо понимает и может предложить объяснения в связи с нехваткой на их разнообразие. Здесь мы рассмотрим эти процессы в ABCB10 (ABC-я), одна внутреннюю мембрану митохондрий эритроидной перевозчика, участвующих в heme биосинтеза. Нам сообщают, что ABCB10 обладает необычайно долго 105-аминокислот митохондриальной ориентации presequence (mTP). Центральное субдомен в mTP (аминокислот (аа) 36-70), является достаточной для митохондриальных импорт более зеленого флуоресцентного белка. В N-терминал субдомен (аа 1-35) из mTP, хотя и не обязательно для торговли ABCB10 в митохондриях, участвует в надлежащее импорт молекуле во внутреннюю мембрану. Мы провели ряд аминокислот мутаций, направленных на изменение конкретных свойств в mTP. В mTP требует ни остатков аргинина, ни предсказуемым альфа-спиралей для эффективного митохондриального ориентации. Срыв его гидрофобного характера к мутации L46Q/I47Q, однако, в значительной степени снижает его эффективность. Эта мутация может быть спасены загадочные вниз (аа 106-715) митохондриальной ориентации сигналы, подчеркнув избыточности этого белка ориентацию качеств. Масс-спектрометрия анализ химически сетчатых, immunoprecipitated ABCB10 свидетельствует о том, что ABCB10 встроенный в мембрану митохондрий внутренней homodimerizes и гомо-oligomerizes. А исключение из мутантных ABCB10 том, что не хватает его mTP эффективно задач с эндоплазматического ретикулума. Четвертичной структуры сборки ABCB10 в ER-видимому, аналогичны, что в митохондриях.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку