Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Hishida T, Han YW, Fujimoto S, Iwasaki H, Shinagawa H.
Дата:2004 год, июнь.

Direct evidence that a conserved arginine in RuvB AAA+ ATPase acts as an allosteric effector for the ATPase activity of the adjacent subunit in a hexamer.

  автоматический перевод
The Escherichia coli RuvA and RuvB protein complex promotes branch migration of Holliday junctions during recombinational repair and homologous recombination and at stalled replication forks. The RuvB protein belongs to the AAA(+) (ATPase associated with various cellular activities) ATPase family and forms a hexameric ring in an ATP-dependent manner. Studies on the oligomeric AAA(+) class ATPases suggest that a conserved arginine residue is located in close proximity to the ATPase site of the adjacent subunit and plays an essential role during ATP hydrolysis. This study presents direct evidence that Arg-174 of RuvB allosterically stimulates the ATPase of the adjacent subunit in a RuvB hexamer. RuvBR174A shows a dominant negative phenotype for DNA repair in vivo and inhibits the branch migration catalyzed by wild-type RuvB. A dominant negative phenotype was also observed with RuvBK68A (Walker A mutation). RuvB K68A-R174A double mutant demonstrates a more severe dominant negative effect than the single mutants RuvB K68A or R174A. Moreover, although RuvB K68A and R174A are totally defective in ATPase activity, ATPase activity is restored when these two mutant proteins are mixed at a 1:1 ratio. These results suggest that each of the two mutants has distinct functional defects and that restoration of the ATPase activity is brought by complementary interaction between the mutant subunits in the heterohexamers. This study demonstrates that R174 plays an intermolecular catalytic role during ATP hydrolysis by RuvB. This role may be a general feature of the oligomeric AAA/AAA(+) ATPases.   В Эшерихия коли RuvA и RuvB белка комплекса способствует филиал миграции Холлидей перекрестки в ходе recombinational ремонт и гомологичной рекомбинации, и в тупике репликации вилки. В RuvB белка принадлежит ААА (+) (АТФаза, связанных с различными сотовой деятельности) АТФаза семьи и образует hexameric кольцо в АТФ-зависимых образом. Исследования по олигомерных AAA (+) класса ATPases предположить, что сохранение остатков аргинина находится в непосредственной близости от АТФаза сайт прилегающих подразделения и играет важную роль в СПС гидролиза. Это исследование свидетельствует о том, что прямых доказательств Арг-174 из RuvB allosterically стимулирует АТФаза из прилегающих подразделения в RuvB hexamer. RuvBR174A показывает доминирующее негативное фенотип за ремонт ДНК в живом организме и препятствует миграции отрасли стимулировала на дикого RuvB. А доминирующих негативных фенотип отмечено также с RuvBK68A (Уокер А мутации). RuvB K68A-R174A двойного мутанта демонстрирует более серьезные негативные последствия доминирующей, чем один мутантов RuvB K68A или R174A. Кроме того, хотя RuvB K68A и R174A, полностью неисправность в АТФаза деятельности, АТФаза деятельность будет восстановлена, когда эти две мутантные белки, смешанные в соотношении 1:1. Эти результаты свидетельствуют о том, что каждый из двух мутантов в различных функциональных дефектов, и что восстановление в АТФаза деятельности подана дополнительные взаимодействия между подразделениями мутанта в heterohexamers. Это исследование свидетельствует о том, что R174 межмолекулярного играет стимулирующую роль в СПС гидролиза в RuvB. Эта роль может быть общей чертой в олигомерных AAA / AAA (+) ATPases.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку