Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Morgan CT, Tsivkovskii R, Kosinsky YA, Efremov RG, Lutsenko S.
Дата:2004 год, август.

The distinct functional properties of the nucleotide-binding domain of ATP7B, the human copper-transporting ATPase: analysis of the Wilson disease mutations E1064A, H1069Q, R1151H, and C1104F.

  автоматический перевод
Copper transport by the P(1)-ATPase ATP7B, or Wilson disease protein (WNDP),1 is essential for human metabolism. Perturbation of WNDP function causes intracellular copper accumulation and severe pathology, known as Wilson disease (WD). Several WD mutations are clustered within the WNDP nucleotide-binding domain (N-domain), where they are predicted to disrupt ATP binding. The mechanism by which the N-domain coordinates ATP is presently unknown, because residues important for nucleotide binding in the better characterized P(2)-ATPases are not conserved within the P(1)-ATPase subfamily. To gain insight into nucleotide binding under normal and disease conditions, we generated the recombinant WNDP N-domain and several WD mutants. Using isothermal titration calorimetry, we demonstrate that the N-domain binds ATP in a Mg(2+)-independent manner with a relatively high affinity of 75 microm, compared with millimolar affinities observed for the P(2)-ATPase N-domains. The WNDP N-domain shows minimal discrimination between ATP, ADP, and AMP, yet discriminates well between ATP and GTP. Similar results were obtained for the N-domain of ATP7A, another P(1)-ATPase. Mutations of the invariant WNDP residues E1064A and H1069Q drastically reduce nucleotide affinities, pointing to the likely role of these residues in nucleotide coordination. In contrast, the R1151H mutant exhibits only a 1.3-fold reduction in affinity for ATP. The C1104F mutation significantly alters protein folding, whereas C1104A does not affect the structure or function of the N-domain. Together, the results directly demonstrate the phenotypic diversity of WD mutations within the N-domain and indicate that the nucleotide-binding properties of the P(1)-ATPases are distinct from those of the P(2)-ATPases.   Медь перевозок класса С (1)-АТФаза ATP7B, или болезнь Вильсона белка (WNDP), 1 имеет важное значение для человеческого метаболизма. Возмущение WNDP функция причин внутриклеточных меди накопления и тяжелой патологии, известной как болезнь Вильсона (WD). Несколько WD мутаций, сосредоточены в WNDP нуклеотидных обязательного домена (N-домена), где они, согласно прогнозам, к нарушению СПС обязательными. Механизм, с помощью которых N-домена координаты СПС, в настоящее время неизвестны, так как остатки важны для нуклеотидных обязательными в более характерны P (2)-ATPases не сохраняется в С (1)-АТФаза подсемейство. Чтобы лучше понять, нуклеотидных обязательными при нормальных условиях и болезни, мы породили рекомбинантных WNDP N-доменов и несколькими WD мутантов. Использование изотермической калориметрии титрования, мы демонстрируем, что N-домен связывается СПС в Мг (2 +)-независимым образом с относительно высоким сродство в 75 microm, по сравнению с millimolar сходство наблюдается для P (2)-АТФаза N-доменов. В WNDP N-домена показывает минимальное дискриминации между СПС, АОД, и AMP, но и дискриминацию между СПС и ГТФ. Аналогичные результаты были получены для N-домен ATP7A, другой С (1)-АТФаза. Мутации в инвариантных WNDP остатки E1064A и H1069Q резко сократить нуклеотидных близости, что указывает на вероятное роль этих остатков в нуклеотидных координации. В отличие от этого, R1151H мутанта экспонатов только в 1,3 раза снижение склонность к СПС. В C1104F мутации существенно изменяет фолдинг белков, в то C1104A не влияет на структуру и функции Совета N-домен. В совокупности эти результаты напрямую продемонстрировать фенотипных разнообразие WD мутаций в N-домен, и указать, что нуклеотидных необязательных свойств класса С (1)-ATPases отличаются от тех, С (2)-ATPases.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку