Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Kim YT, Kurita R, Kojima M, Nishii W, Tanokura M, Muramatsu T, Ito H, Takahashi K.
Дата:2004 год, май.

Identification of arginine residues important for the activity of Escherichia coli signal peptidase I.

  автоматический перевод
Escherichia coil signal peptidase I (leader peptidase, SPase I) is an integral membrane serine protease that catalyzes the cleavage of signal (leader) peptides from pre-forms of membrane or secretory proteins. We previously demonstrated that E. coil SPase I was significantly inactivated by reaction with phenylglyoxal with concomitant modification of three to four of the total 17 arginine residues in the enzyme. This result indicated that several arginine residues are important for the optimal activity of the enzyme. In the present study, we have constructed 17 mutants of the enzyme by site-directed mutagenesis to investigate the role of individual arginine residues in the enzyme. Mutation of Arg127, Arg146, Arg198, Arg199, Arg226, Arg236, Arg275, Arg282, and Arg295 scarcely affected the enzyme activity in vivo and in vitro. However, the enzymatic activity toward a synthetic substrate was significantly decreased by replacements of Arg77, Arg222, Arg315, or Arg318 with alanine/lysine. The kcat values of the R77A, R77K, R222A, R222K, R315A, R318A, and R318K mutant enzymes were about 5.5-fold smaller than that of the wild-type enzyme, whereas the Km values of these mutant enzymes were almost identical with that of the wild-type. Moreover, the complementing abilities in E. Arg222, Arg315, coil IT41 were lost completely when Arg77, or Arg318 was replaced with alanine/lysine. The circular dichroism spectra and other enzymatic properties of these mutants were comparable to those of the wild-type enzyme, indicating no global conformational changes. However, the thermostability of R222A, R222K, R315A, and R318K was significantly lower compared to the wild type. Therefore, Arg77, Arg222, Arg315, and Arg318 are thought to be important for maintaining the proper and stable conformation of SPase I.   Эшерихия катушки сигнал peptidase I (лидер peptidase, SPase I) является неотъемлемой мембраны серин протеазы, что слово раскол сигнала (руководитель) пептиды из готовых форм мембранных или секреторных белков. Ранее мы показали, что E. катушки SPase я был значительно инактивированной в реакции с phenylglyoxal с сопутствующие изменения в три-четыре из в общей сложности 17 аргинина остатков в фермента. Этот результат указал, что несколько аргинина остатков важны для оптимального активность фермента. В настоящем исследовании мы построили 17 мутантов из ферментов на сайт-направленного мутагенеза для изучения роли отдельных остатков аргинина в фермента. Мутации в Arg127, Arg146, Arg198, Arg199, Arg226, Arg236, Arg275, Arg282 и Arg295 едва сказывается на активности фермента, в живом организме, и в vitro. Однако, ферментативной активности в направлении синтетического субстрата значительно сократились на замене Arg77, Arg222, Arg315 или Arg318 с аланин / лизина. В kcat значений для R77A, R77K, R222A, R222K, R315A, R318A, и R318K мутантных ферментов были примерно 5,5 раза меньше, чем у дикого типа фермента, в то время как км значения этих мутантных ферментов, были почти идентичны, что в дикого типа. Кроме того, дополняя возможности в Е. Арг 222, Arg315, катушка IT41 были утрачены полностью, когда Arg77 или Arg318 был заменен аланин / лизина. В циркуляре dichroism спектры и другие ферментативные свойства этих мутантов были сопоставимые с теми из дикого фермента, что свидетельствует не глобальные конформационные изменения. Однако, термостойкость R222A, R222K, R315A, и R318K был значительно ниже по сравнению с дикого типа. Поэтому Arg77, Arg222, Arg315 и Arg318 считается, что на их важное значение для поддержания надлежащего и стабильной конформации в SPase I.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку