Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Shah R, Coleman CS, Mir K, Baldwin J, Van Etten JL, Grishin NV, Pegg AE, Stanley BA, Phillips MA.
Дата:2004 год, август.

Paramecium bursaria chlorella virus-1 encodes an unusual arginine decarboxylase that is a close homolog of eukaryotic ornithine decarboxylases.

  автоматический перевод
Paramecium bursaria chlorella virus (PBCV-1) is a large double-stranded DNA virus that infects chlorella-like green algae. The virus encodes a homolog of eukaryotic ornithine decarboxylase (ODC) that was previously demonstrated to be capable of decarboxylating l-ornithine. However, the active site of this enzyme contains a key amino acid substitution (Glu for Asp) of a residue that interacts with the delta-amino group of ornithine analogs in the x-ray structures of ODC. To determine whether this active-site change affects substrate specificity, kinetic analysis of the PBCV-1 decarboxylase (PBCV-1 DC) on three basic amino acids was undertaken. The k(cat)/K(m) for l-arginine is 550-fold higher than for either l-ornithine or l-lysine, which were decarboxylated with similar efficiency. In addition, alpha-difluoromethylarginine was a more potent inhibitor of the enzyme than alpha-difluoromethylornithine. Mass spectrometric analysis demonstrated that inactivation was consistent with the formation of a covalent adduct at Cys(347). These data demonstrate that PBCV-1 DC should be reclassified as an arginine decarboxylase. The eukaryotic ODCs, as well as PBCV-1 DC, are only distantly related to the bacterial and plant arginine decarboxylases from their common beta/alpha-fold class; thus, the finding that PBCV-1 DC prefers l-arginine to l-ornithine was unexpected based on evolutionary analysis. Mutational analysis was carried out to determine whether the Asp-to-Glu substitution at position 296 (position 332 in Trypanosoma brucei ODC) conferred the change in substrate specificity. This residue was found to be an important determinant of substrate binding for both l-arginine and l-ornithine, but it is not sufficient to encode the change in substrate preference.   Paramecium bursaria chlorella вируса (PBCV-1) является крупным двойным мель ДНК вирус, который заражает chlorella-как зеленые водоросли. Этот вирус кодирует один из homolog эукариот ornithine decarboxylase (УНП), который ранее был продемонстрирован в состоянии decarboxylating л-ornithine. Однако активное сайт этого фермента содержит основные аминокислоты замещения (Глу для Асп) из остатка, который взаимодействует с дельта-амино группы ornithine аналогов в рентгеновских структур УНП. Чтобы определить, является ли эта активно-сайт изменение затрагивает подложку специфику, кинетического анализа на PBCV-1 decarboxylase (PBCV-1 DC) на трех основных аминокислот не проводилось. В к (кот) / K (м) на л-аргинина составляет 550 раз выше, чем в любой л-ornithine или л-лизина, которые были decarboxylated с аналогичной эффективностью. Кроме того, альфа-difluoromethylarginine является более мощным ингибитором фермента, чем альфа-difluoromethylornithine. Масса спектрометрический анализ показал, что инактивации согласуется с созданием ковалентных adduct на Кис (347). Эти данные свидетельствуют о том, что PBCV-1 DC должны быть классифицированы как аргинина decarboxylase. В ODCs эукариот, а также PBCV-1, ОК, только distantly, связанных с бактериальными и растений аргинина decarboxylases от их общей бета / альфа раза класса, таким образом, вывод о том, что PBCV-1 DC предпочитает л-аргинина с л-ornithine был неожиданным основе эволюционного анализа. Mutational был проведен анализ определить, является ли Асп-на-Глу замены на позиции 296 (позиция 332 в Trypanosoma brucei УНП) в соответствии с изменением субстрата специфика. Этот остаток был признан одним из важных факторов, определяющих субстрата обязательными для обеих л-аргинина и л-ornithine, но оно не является достаточным для кодирования изменения в субстрате предпочтения.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку