Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Klein DJ, Moore PB, Steitz TA.
Дата:2004 год, июнь.

The roles of ribosomal proteins in the structure assembly, and evolution of the large ribosomal subunit.

  автоматический перевод
The structures of ribosomal proteins and their interactions with RNA have been examined in the refined crystal structure of the Haloarcula marismortui large ribosomal subunit. The protein structures fall into six groups based on their topology. The 50S subunit proteins function primarily to stabilize inter-domain interactions that are necessary to maintain the subunit's structural integrity. An extraordinary variety of protein-RNA interactions is observed. Electrostatic interactions between numerous arginine and lysine residues, particularly those in tail extensions, and the phosphate groups of the RNA backbone mediate many protein-RNA contacts. Base recognition occurs via both the minor groove and widened major groove of RNA helices, as well as through hydrophobic binding pockets that capture bulged nucleotides and through insertion of amino acid residues into hydrophobic crevices in the RNA. Primary binding sites on contiguous RNA are identified for 20 of the 50S ribosomal proteins, which along with few large protein-protein interfaces, suggest the order of assembly for some proteins and that the protein extensions fold cooperatively with RNA. The structure supports the hypothesis of co-transcriptional assembly, centered around L24 in domain I. Finally, comparing the structures and locations of the 50S ribosomal proteins from H.marismortui and D.radiodurans revealed striking examples of molecular mimicry. These comparisons illustrate that identical RNA structures can be stabilized by unrelated proteins.   Структуры ribosomal белков и их взаимодействия с РНК были рассмотрены в изысканной кристаллической структуры на Haloarcula marismortui крупных ribosomal ПОДРАЗДЕЛЕНИЕ. В белковых структур, подразделяются на шесть групп на основе их топологии. На 50S ПОДРАЗДЕЛЕНИЕ белков функции в первую очередь для стабилизации внутренних домен взаимодействия, которые необходимы для поддержания подразделения в структурной целостности. Внеочередное разновидности белка-РНК взаимодействий наблюдается. Электростатическое взаимодействие между многочисленными аргинина и лизина отходов, в частности в хвост расширений и фосфатных групп РНК основу посредником многих белков и РНК контактов. Базы признание происходит через так несовершеннолетнего канавку и расширить основные канавку РНК спиралей, а также за счет обязательных гидрофобные карманы, что захват bulged нуклеотидов и через включение аминокислотных остатков на гидрофобные трещин в РНК. Начальное сайты связывания на сопредельных РНК определены для 20 из 50S ribosomal белки, которые, наряду с несколькими крупными белок-белковых интерфейсов, предложить порядок сбора для некоторых белков, и о том, что белок расширений раз совместно с РНК. Структура поддерживает гипотезу о совместном транскрипции собраний, основанное на L24 в домене I. Наконец, сравнивая структуры и места расположения 50S ribosomal белков H.marismortui и D.radiodurans показали яркие примеры молекулярной мимикрии. Эти сопоставления свидетельствуют о том, что идентичные структуры РНК может быть стабилизирована на несвязанных белков.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку