Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Segall ML, Colman RF.
Дата:2004 год, июнь.

Gln212, Asn270, and Arg301 are critical for catalysis by adenylosuccinate lyase from Bacillus subtilis.

  автоматический перевод
In adenylosuccinate lyase from Bacillus subtilis, Gln(212), Asn(270), and Arg(301) are conserved and located close to the succinyl moiety of docked adenylosuccinate. We constructed mutant enzymes with Gln(212) replaced by Glu and Met, Asn(270) by Asp and Leu, and Arg(301) by Gln or Lys. The wild-type and mutant enzymes were expressed in Escherichia coli and purified to homogeneity. The specific activities of the Q212M and the 270 and 301 mutant enzymes were decreased more than 3000-fold as compared to the wild type. Only Q212E retained sufficient activity for determination of its kinetic parameters: V(max) was decreased approximately 1000-fold, and K(m) was increased 6-fold, as compared to the wild-type enzyme. Adenylosuccinate binding studies of the other mutants revealed greatly weakened affinities that contributed to, but did not account entirely for, the loss of activity. These mutant enzymes did not differ greatly from the wild-type enzyme in secondary structure or subunit association state, as shown by circular dichroism spectroscopy and light-scattering photometry. Incubation of pairs of inactive mutant enzymes led to reconstitution of some functional sites by subunit complementation, with recovery of up to 25% of the specific activity of the wild-type enzyme. Subunit complementation occurs only if the two mutations are contributed to the active site by different subunits. Thus, mixing Q212E with N270L enzyme yielded a specific activity of approximately 20% of the wild-type enzyme, while mixing Q212M with R301K enzyme did not restore activity. As supported by computer modeling, the studies presented here indicate that Gln(212), Asn(270), and Arg(301) are indispensable to catalysis by adenylosuccinate lyase and probably interact noncovalently with the carboxylate anions of the substrates 5-aminoimidazole-4(N-succinylocarboxamide)ribonucleotide and adenylosuccinate, optimizing their bound orientations.   В adenylosuccinate lyase из Bacillus subtilis, Gln (212), Asn (270), и Арг (301) являются сохранение и расположены близко к succinyl moiety от пристыкованного adenylosuccinate. Мы построены мутантных ферментов с Gln (212) заменены Глу и Мет, Asn (270) в Асп и лев, и Арг (301) на Gln или Лис. В дикого и мутантных ферментов были выражены в Эшерихия коли и чистый до однородности. Конкретные мероприятия в Q212M и 270 и 301 мутантных ферментов были сократилось более чем 3000 раз по сравнению с дикого типа. Только Q212E сохранить достаточную активность для определения ее кинетических параметров: V (макс.), уменьшилась примерно 1000 раз, и K (м) была увеличена 6 раз по сравнению с диким фермента. Adenylosuccinate обязательного изучения других мутантов показало, значительно ослабили узы, которые способствовали, но не полностью за счет, потеря активности. Эти мутантные ферменты, не отличается от дикого типа фермента в средней структуры или подразделения объединения государства, как это показано в циркулярном dichroism спектроскопии и рассеяния света-фотометрии. Инкубационный пар неактивных мутантных ферментов привела к восстановлению некоторых функциональных объектов ПОДРАЗДЕЛЕНИЕ взаимодополняемости, с восстановлением до 25% от конкретной деятельности в дикого фермента. ПОДРАЗДЕЛЕНИЕ взаимодополняемости происходит только в том случае, если две мутации способствовали активному сайт различными подразделениями. Таким образом, смешивая Q212E с N270L фермента принесли конкретного вида деятельности около 20% от дикого фермента, в то время как смешивание Q212M с R301K фермента, не восстановить деятельность. Как поддержке компьютерного моделирования, исследования, представленные здесь, указывают на то, что Gln (212), Asn (270), и Арг (301) незаменимы для катализа в adenylosuccinate lyase и, вероятно, взаимодействуют noncovalently с карбоксилатные анионов из субстратов 5 aminoimidazole-4 (N-succinylocarboxamide) ribonucleotide и adenylosuccinate, оптимизации их обязательность направления.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку