Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Borre L, Kanner BI.
Дата:2003 год, октябрь.

Arginine 445 controls the coupling between glutamate and cations in the neuronal transporter EAAC-1.

  автоматический перевод
The substrate-binding sites in membrane transporters are alternately accessible from either side of the membrane, but the molecular basis of how this alternate opening of internal and external gates is achieved is largely unknown. Here we present data indicating that, in the neuronal electrogenic sodium- and potassium-coupled glutamate transporter EAAC-1, the substrate-binding site and one of the gates, or a residue controlling the gating process, are in close physical proximity. Arginine 445, located only two residues away from a residue implicated in glutamate binding (Bendahan, A., Armon, A., Madani, N., Kavanaugh, M. P., and Kanner, B. I. (2000) J. Biol. Chem. 275, 37436-37442), has been mutated to serine (R445S). Upon expression in oocytes, measurements of l-[(3)H]-glutamate transport under voltage clamp reveal that the charge/flux ratio for l-glutamate at -60 mV is approximately 30-fold higher than that of the wild type. Also, with d-aspartate, R445S exhibits an approximately 15-fold increase in this ratio. In contrast to the wild type, the reversal potential of the substrate-dependent currents in R445S shifts to more negative potentials when either the external sodium or potassium concentration is decreased. These findings indicate that these two cations are the main current carriers in the R445S mutant. Introduction of a methionine or a glutamine, but not a lysine, at position 445 gives rise to a phenotype similar to R445S. Therefore, it seems that the elimination of a positive charge in the vicinity of the substrate-binding site converts the transporter into a glutamate-gated cation-conducting pathway.   На подложку-сайты связывания на мембране перевозчики имеют доступ поочередно с каждой стороны мембраны, но молекулярной основе, как это альтернативный открытие внутренних и внешних ворот достигается во многом неизвестными. Здесь мы представляем данные, свидетельствующие о том, что в нервных electrogenic натрия и калия в сочетании глутамат газотранспортным EAAC-1, подложка-сайт обязательных и один из ворот, или остатки контроля за gating процесса, находятся в непосредственной физической близости. Аргинин 445, расположены только две остатки от остатка, причастных к глутамат обязательных (Бендахан А., Армон, А., Мадани, Н., Каваног, MP, и Каннера, BI (2000) J. биол. Хим. 275, 37436-37442), был мутировавший на серин (R445S). После выражения в ооцитах, измерений л-[(3) H]-глутамат транспорте под напряжением скоба показывают, что заряд / потока, коэффициент л-глутамат на -60 мВ примерно в 30 раз выше, чем у дикого типа. Кроме того, с г-аспартат, R445S экспонатов примерно 15-кратное увеличение этого показателя. В отличие от дикого типа, то вспять потенциал субстрата зависит от течения в R445S переходит на более негативные потенциалы, когда либо внешних натрия и калия, концентрация уменьшается. Эти выводы свидетельствуют о том, что эти два катионов являются главными зарядов в R445S мутанта. Введение в метионин или глутамином, но не лизина, на 445 позиций приводит к фенотип аналогичные R445S. Поэтому, как представляется, что ликвидация положительный заряд в непосредственной близости от подложки обязательного сайте преобразует перевозчика в глутамат-воротами катионов-проведение путь.

к списку статей за 2003 год (en)

в библиотеку