Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Spitznagel L, Nitsche DP, Paulsson M, Maurer P, Zaucke F.
Дата:2003 год, октябрь.

Characterization of a pseudoachondroplasia-associated mutation (His587-->Arg) in the C-terminal, collagen-binding domain of cartilage oligomeric matrix protein (COMP).

  автоматический перевод
We have introduced a pseudoachondroplasia-associated mutation (His(587)-->Arg) into the C-terminal collagen-binding domain of COMP (cartilage oligomeric matrix protein) and recombinantly expressed the full-length protein as well as truncated fragments in HEK-293 cells. CD spectroscopy revealed only subtle differences in the overall secondary structure of full-length proteins. Interestingly, the mutant COMP did not aggregate in the presence of calcium, as does the wild-type protein. The binding site for collagens was recently mapped to amino acids 579-595 and it was assumed that the His(587)-->Arg mutation influences collagen binding. However full-length mutant COMP bound to collagens I, II and IX, and the binding was not significantly different from that of wild-type COMP. Also a COMP His(587)-->Arg fragment encompassing the calcium-binding repeats and the C-terminal collagen-binding domain bound collagens equally well as the corresponding wild-type protein. The recombinant fragments encompassing the C-terminal domain alone showed multiple bands following SDS/PAGE, although their theoretical molecular masses could be verified by MS. A temperature-induced conformational change was observed in CD spectroscopy, and negative-staining electron microscopy demonstrated that both wild-type and mutant proteins formed defined elongated aggregates after heating to 60 degrees C. Our results suggest that the His(587)-->Arg mutation is not itself deleterious to the structure and collagen-binding of COMP.   Мы ввели pseudoachondroplasia связанных мутации (Его (587) -> Арг), в С-терминал коллагена обязательного области COMP (хрящ олигомерных матрицы белок) и recombinantly выразил полную длину белка, а также усеченных фрагментов в HEK-293 клеток. CD-спектроскопии показали только тонкие различия в общей структуре среднего полнометражного белков. Интересно, что мутант COMP не агрегата в присутствии кальция, как и дикого белка. Обязательный сайт для collagens недавно был отображается на аминокислоты 579-595, и было предположить, что его (587) -> Арг мутация влияет коллагена обязательными. Однако полнометражного мутанта COMP обязаны collagens I, II и IX, а не обязательный характер существенно отличается от дикого COMP. Кроме того, COMP Его (587) -> Арг фрагмент охватывает кальция обязательного повторяет и С-терминал коллагена обязательного домен связан collagens одинаково хорошо, как и соответствующие дикого белка. В рекомбинантных фрагментов, охватывающие C-терминал домен уже показали несколько полос следующих СДП / СТРАНИЦЫ, хотя их теоретические молекулярной массы может быть проверена путем MS. А температура-индуцированных конформационных изменений был замечен в КР спектроскопии, и отрицательные-окрашивание электронной микроскопии показало, что оба дикого и мутантных белков формируются определенные удлиненные агрегаты после нагревания до 60 градусов C. Наши результаты свидетельствуют о том, что его (587) -> Арг мутации сам не пагубное к структуре и коллаген-связывание COMP.

к списку статей за 2003 год (en)

в библиотеку