Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Aoki H, Ahsan MN, Watabe S.
Дата:2003 год, октябрь.

Molecular and enzymatic properties of a cathepsin L-like proteinase with distinct substrate specificity from northern shrimp (Pandalus borealis).

  автоматический перевод
We purified a cathepsin L-like proteinase to homogeneity from the hepatopancreas of northern shrimp Pandalus borealis by several chromatographic procedures. The purified proteinase showed the highest specificity for leucine residue at P2, a specificity pattern similar to cathepsins S and K whereas proline and arginine residues were not suitable as P2 substrates. However, unlike these proteinases, it accepted valine almost equally to the phenylalanine residue at P2. The shrimp cathepsin was strongly inhibited by E-64, leupeptin and antipain, while benzyloxycarbonyl-Phe-Tyr(t-Bu)-CHN2, a specific inhibitor of cathepsin L, remained largely ineffective. Next, we determined the primary structure of the shrimp enzyme by molecular cloning and investigated the residues constituting the S2 subsite, which is possibly involved in its unusual substrate specificity. The deduced amino acid sequence of the shrimp proteinase shared the highest identity of 65% with a cathepsin L-like proteinase from lobster, but its identity to the well-characterized mammalian cathepsins S, L, and K fell within narrower ranges of 52-55%. However, the shrimp proteinase differed from these cathepsins in some key residues including, for example, the unique occurrence of cysteine and glutamine residues at the structurally important S2 subsite. Interestingly, transcripts of this proteinase were exclusively detected in the shrimp gut coinciding with its broad pH activity and stability profiles, which is also unusual as a cysteine proteinase. These results suggest that the shrimp enzyme is homologous to mammalian cathepsins S, L, and K, but is distinct from each of these proteinases in both enzymatic and structural properties.   Мы очищенный один катепсина L-протеиназ, как к однородности с hepatopancreas северной креветки Pandalus borealis несколько хроматографических процедур. В очищенной протеиназ показало наивысший специфичности для лейцина остатков на P2, специфичности структуры аналогичные cathepsins С и К тогда пролина и аргинина остатки, не подходит в качестве P2 подложек. Однако, в отличие от этих протеиназы, она согласилась valine почти в равной степени как к phenylalanine остатков на P2. В креветок катепсина был сильно мешает Е-64, leupeptin и antipain, в то время как benzyloxycarbonyl-Phe-Tyr (т-Бу)-CHN2, специфического ингибитора катепсина L, остаются в значительной степени неэффективными. Далее, мы определили основную структуру креветок фермента на молекулярном клонировании и исследовали остатки составляют S2 subsite, которые, возможно, участвуют в его необычных субстрата специфика. На вывод последовательности аминокислот из креветок протеиназ разделяет высокие личности 65% с катепсина L-как протеиназ из омаров, но его личность с хорошо характеризуется млекопитающих cathepsins S, L, и К выходят за рамки узкого круга 52-55 %. Однако, креветок протеиназ отличается от этих cathepsins в некоторых ключевых отходов, включая, например, уникальный возникновения цистеина и глутамином остатков на структурно важные S2 subsite. Интересно, стенограммы этого протеиназ были обнаружены исключительно в кишечнике креветок совпадающая с его широким рН активность и стабильность профиля, который также необычные как цистеина протеиназ. Эти результаты свидетельствуют о том, что креветки фермента является гомологичные млекопитающих cathepsins S, L, а K, но отличается от каждой из этих протеиназы в ферментных и структурных свойств.

к списку статей за 2003 год (en)

в библиотеку