Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Tatko CD, Waters ML.
Дата:2003 год, ноябрь.

The geometry and efficacy of cation-pi interactions in a diagonal position of a designed beta-hairpin.

  автоматический перевод
Cation-pi interactions are common in proteins, but their contribution to the stability and specificity of protein structure has not been well established. In this study, we examined the impact of cation-pi interactions in a diagonal position of a beta-hairpin peptide through comparison of the interaction of Phe or Trp with Lys or Arg. The diagonal interactions ranged from -0.20 to -0.48 kcal/mole. Our experimental values for the diagonal cation-pi interactions are similar to those found in alpha-helical studies. Upfield shifting of the Lys and Arg side chains indicates that the geometries of cation-pi interactions adopted in the 12-residue beta-hairpin are comparable to those found in protein structures. The Lys was found to interact through the polarized Cepsilon, and the Arg is stacked against the aromatic ring of Phe or Trp. Folding of these peptides was found to be enthalpically favorable (DeltaH degrees equals approximately -3 kcal/mole) and entropically unfavorable (DeltaS degrees equals approximately -8 cal mole(-1) K(-1)).   Катион pi взаимодействия являются общими в белки, но их вклад в обеспечение стабильности и специфичность белка структура не была четко установлена. В этом исследовании мы изучили влияние катионного pi взаимодействий в диагональной позиции бета-шпильки пептида путем сравнения взаимодействия Phe или Trp с Лис или Арг. В диагональной взаимодействий в диапазоне от -0,20 до -0,48 ккал / моль. Наши экспериментальные значения для диагональных катионов-pi взаимодействия аналогичны тем, которые содержатся в альфа-спиральных исследований. Упфилд перенос всей Лис и Арг стороне сети свидетельствует о том, что геометрий катиона-pi взаимодействия, принятых в 12-остатков бета-шпильки являются сопоставимыми тем, которые содержатся в белковых структур. На Лис был найден взаимодействовать с помощью поляризованного Cepsilon, и Арг является уложены против ароматическое кольцо Phe или Trp. Откидной этих пептидов был признан enthalpically благоприятные (DeltaH градусов равен примерно -3 ккал / моль) и entropically неблагоприятный (DeltaS градусов равен примерно -8 кал моль (-1) K (-1)).

к списку статей за 2003 год (en)

в библиотеку