Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Soundar S, Park JH, Huh TL, Colman RF.
Дата:2003 год, декабрь.

Evaluation by mutagenesis of the importance of 3 arginines in alpha, beta, and gamma subunits of human NAD-dependent isocitrate dehydrogenase.

  автоматический перевод
Mammalian NAD-dependent isocitrate dehydrogenase is an allosteric enzyme, activated by ADP and composed of 3 distinct subunits in the ratio 2alpha:1beta:1gamma. Based on the crystal structure of NADP-dependent isocitrate dehydrogenases from Escherichia coli, Bacillus subtilis, and pig heart, and a comparison of their amino acid sequences, alpha-Arg88, beta-Arg99, and gamma-Arg97 of human NAD-dependent isocitrate dehydrogenase were chosen as candidates for mutagenesis to test their roles in catalytic activity and ADP activation. A plasmid harboring cDNA that encodes alpha, beta, and gamma subunits of the human isocitrate dehydrogenase (Kim, Y. O., Koh, H. J., Kim, S. H., Jo, S. H., Huh, J. W., Jeong, K. S., Lee, I. J., Song, B. J., and Huh, T. L. (1999) J. Biol. Chem. 274, 36866-36875) was used to express the enzyme in isocitrate dehydrogenase-deficient E. coli. Wild type (WT) and mutant enzymes (each containing 2 normal subunits plus a mutant subunit with alpha-R88Q, beta-R99Q, or gamma-R97Q) were purified to homogeneity yielding enzymes with 2alpha:1beta:1gamma subunit composition and a native molecular mass of 315 kDa. Specific activities of 22, 14, and 2 micromol of NADH/min/mg were measured, respectively, for WT, beta-R99Q, and gamma-R97Q enzymes. In contrast, mutant enzymes with normal beta and gamma subunits and alpha-R88Q mutant subunit has no detectable activity, demonstrating that, although beta-Arg99 and gamma-Arg97 contribute to activity, alpha-Arg88 is essential for catalysis. For WT enzyme, the Km for isocitrate is 2.2 mm, decreasing to 0.3 mm with added ADP. In contrast, for beta-R99Q and gamma-R97Q enzymes, the Km for isocitrate is the same in the absence or presence of ADP, although all the enzymes bind ADP. These results suggest that beta-Arg99 and gamma-Arg97 are needed for normal ADP activation. In addition, the gamma-R97Q enzyme has a Km for NAD 10 times that of WT enzyme. This study indicates that a normal alpha subunit is required for catalytic activity and alpha-Arg88 likely participates in the isocitrate site, whereas the beta and gamma subunits have roles in the nucleotide functions of this allosteric enzyme.   Млекопитающих NAD-зависимых isocitrate дегидрогеназа является allosteric фермента, включенный ADP и состоит из 3 отдельных подразделений в соотношении 2alpha: 1beta: 1gamma. Исходя из кристаллической структуры NADP-зависит от isocitrate dehydrogenases Эшерихия титр, Bacillus subtilis, и свинья сердце, и сравнение их аминокислотных последовательностей, Arg88 альфа-, бета-Arg99, и гамма-Arg97 человека NAD-зависимых isocitrate дегидрогеназа были выбраны в качестве кандидатов для мутагенеза проверить их роль в каталитической активности и ADP активации. А плазмиды укрывательство cDNA что кодирует альфа-, бета-и гамма-подразделения человеческой isocitrate дегидрогеназа (Ким, YO, Кох, HJ, Ким, SH, Жо, SH, Хех, JW, Чен, К. С., Ли, IJ, песни, BJ , и Хех, TL (1999) J. биол. Хим. 274, 36866-36875) был использован, чтобы выразить фермента в isocitrate дегидрогеназа дефицитом E. титр. Дикие типа (WT) и мутантных ферментов (каждая из которых содержит 2 обычные подразделения, а также подразделения мутанта с R88Q альфа-, бета-R99Q, или гамма-R97Q) были очищенных однородность уступая ферментов с 2alpha: 1beta: 1gamma ПОДРАЗДЕЛЕНИЕ состав и родной молекулярной массой 315 кДа. Конкретные мероприятия, 22, 14, и 2 micromol из NADH / мин / мг были измерены, соответственно, для ТС, R99Q бета-и гамма-R97Q ферментов. В отличие от мутантных ферментов с нормальной бета-и гамма-подразделений и альфа-R88Q мутанта подразделение не имеет обнаружению активности, что свидетельствует о том, что, хотя Arg99 бета-и гамма-Arg97 способствовать активности, альфа-Arg88 имеет важное значение для катализа. Для WT фермента, то км за isocitrate составляет 2,2 мм, уменьшается до 0,3 мм с добавлением ADP. В отличие от этого, для бета-и гамма-R99Q-R97Q ферментов, то для isocitrate км, в том же отсутствие или присутствие ADP, хотя все ферменты связывают ADP. Эти результаты свидетельствуют о том, что Arg99 бета-и гамма-Arg97 необходимы для нормального ADP активации. Кроме того, гамма-R97Q фермент обладает км для NAD 10 раз, что в WT фермента. Это исследование свидетельствует о том, что нормальный альфа подразделения необходимы для каталитической активности и альфа-Arg88 вероятно, участвует в isocitrate сайта, в то время как бета-и гамма-подразделения имеют ролей в нуклеотидных функции этого allosteric фермента.

к списку статей за 2003 год (en)

в библиотеку