Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Boisvert FM, Côté J, Boulanger MC, Richard S.
Дата:2003 год, декабрь.

A proteomic analysis of arginine-methylated protein complexes.

  автоматический перевод
Arginine methylation is a post-translational modification that results in the formation of asymmetrical and symmetrical dimethylated arginines (a- and sDMA). This modification is catalyzed by type I and II protein-arginine methyltransferases (PRMT), respectively. The two major enzymes PRMT1 (type I) and PRMT5 (type II) preferentially methylate arginines located in RG-rich clusters. Arginine methylation is a common modification, but the reagents for detecting this modification have been lacking. Thus, fewer than 20 proteins have been identified in the last 40 years as containing dimethylated arginines. We have generated previously four arginine methyl-specific antibodies; ASYM24 and ASYM25 are specific for aDMA, whereas SYM10 and SYM11 recognize sDMA. All of these antibodies were generated by using peptides with aDMA or sDMA in the context of different RG-rich sequences. HeLa cell extracts were used to purify the protein complexes recognized by each of the four antibodies, and the proteins were identified by microcapillary reverse-phase liquid chromatography coupled on line with electrospray ionization tandem mass spectrometry. The analysis of two tandem mass spectra for each methyl-specific antibody resulted in the identification of over 200 new proteins that are putatively arginine-methylated. The major protein complexes that were purified include components required for pre-mRNA splicing, polyadenylation, transcription, signal transduction, and cytoskeleton and DNA repair. These findings provide a basis for the identification of the role of arginine methylation in many cellular processes.   Аргинин метилирования является пост-трансляционной модификации, что приводит к формированию асимметричный и симметричный dimethylated arginines (а-а sDMA). Это изменение является катализатором по типу я и II белково-аргинина methyltransferases (PRMT), соответственно. Два основных ферментов PRMT1 (тип I) и PRMT5 (тип II) преимущественно метилат arginines расположен в RG-богатые кластеров. Аргинин метилирования является общей модификации, но реактивов для выявления этой модификации были отсутствует. Таким образом, менее чем за 20 белки были идентифицированы в течение последних 40 лет, как содержащий dimethylated arginines. Мы вызвали ранее четыре аргинина метил-специфических антител; ASYM24 и ASYM25 являются специфическими для aDMA, тогда SYM10 и SYM11 признать sDMA. Все эти антитела были получены с помощью пептидов с aDMA или sDMA в контексте различных RG-богатых последовательностей. HeLa клеточных экстрактов, были использованы для очистки белковых комплексов признаны каждой из четырех антитела, и белки были определены microcapillary вспять этапа жидкостной хроматографии в сочетании на линии с electrospray ионизации тандем масс-спектрометрии. Анализ двух параллельно массовые спектры для каждого конкретного метил-антител позволило выявить свыше 200 новых белков, которые являются putatively аргинина-метилированной. Основные белковые комплексы, которые включают очищенные компоненты, необходимые для предварительного сплайсинга мРНК, polyadenylation, правописание, передача сигнала, и цитоскелет, и ДНК ремонт. Эти данные служат основой для определения роли аргинина метилирования во многих клеточных процессов.

к списку статей за 2003 год (en)

в библиотеку