Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Ally N, Whisstock JC, Sieprawska-Lupa M, Potempa J, Le Bonniec BF, Travis J, Pike RN.
Дата:2003 год, октябрь.

Characterization of the specificity of arginine-specific gingipains from Porphyromonas gingivalis reveals active site differences between different forms of the enzymes.

  автоматический перевод
Porphyromonas gingivalis is a pathogen associated with periodontal disease, and arginine-specific proteases (gingipains-R) from the bacterium are important virulence factors. The specificity of two forms of gingipain-R, HRgpA and RgpB, for substrate positions C-terminal to the cleavage site was analyzed, and notable differences were observed between the enzymes. Molecular modeling of the HRgpA catalytic domain, based on the structure of RgpB, revealed that there are four amino acid substitutions around the active site of HRgpA relative to RgpB that may explain their different specificity. Previously, differences in the ability of these two gingipain-R forms to cleave a number of proteins were attributed to additional adhesins on HRgpA mediating increased interaction with the substrates. Here, purified RgpA(cat), the catalytic domain of HRgpA, which like RgpB also lacks adhesin subunits, was used to show that the differences between HRgpA and RgpB are probably due to the amino acid substitutions at the active site. The kinetics of cleavage of fibrinogen, a typical protein substrate for the gingipain-R enzymes, which is bound by HRgpA but not RgpA(cat) or RgpB, were evaluated, and it was shown that there was no difference in the cleavage of the fibrinogen Aalpha-chain between the different enzyme forms. HRgpA degraded the fibrinogen Bbeta-chain more efficiently, generating distinct cleavage products. This indicates that while the adhesin domain(s) play(s) a minor role in the cleavage of protein substrates, the major effect is still provided by the amino acid substitutions at the active site of rgpA gene products versus those of the rgpB gene.   Porphyromonas gingivalis является патогеном, связанных с периодонтальной болезни, и аргинина конкретных протеаз (gingipains-R) из бактерии являются важными факторами вирулентности. Специфика две формы gingipain-R, HRgpA и RgpB, для субстрата позиции C-терминала на сайте была проанализирована, и заметные различия наблюдались между ферментов. Молекулярное моделирование в HRgpA каталитического домена, на основе структуры RgpB, показало, что существует четыре аминокислотных замен во Активные сайт HRgpA по отношению к RgpB том, что, возможно, объясняется их различных особенностей. Ранее различия в способности этих двух gingipain-R формы cleave ряд белков были отнесены к дополнительным adhesins по HRgpA посредническую расширение взаимодействия с подложки. Здесь, очищенный RgpA (кошка), каталитическая области HRgpA, которое, как и RgpB также не adhesin подразделения, был использован, чтобы показать, что различия между HRgpA и RgpB, вероятно, из-за аминокислотных замен на активном сайте. В кинетики раскол из фибриногена, типичный белок субстрата для gingipain-R ферменты, которые связаны HRgpA но не RgpA (кота), или RgpB, были оценены, и он показывает, что нет никакой разницы в раскол из фибриногена Aalpha цепи между различными формами фермента. HRgpA деградации фибриногена Bbeta-цепочки более эффективно, порождая раскол отдельных продуктов. Это свидетельствует о том, что, хотя adhesin домен (ы) игры (ы) незначительную роль в раскол белковых субстратов, основной эффект по-прежнему представленной в аминокислотных замен на активном сайт rgpA генных продуктов в сравнении с тем из rgpB ген.

к списку статей за 2003 год (en)

в библиотеку