Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Zhang YM, Wu B, Zheng J, Rock CO.
Дата:2003 год, декабрь.

Key residues responsible for acyl carrier protein and beta-ketoacyl-acyl carrier protein reductase (FabG) interaction.

  автоматический перевод
Fatty acid synthesis in bacteria is catalyzed by a set of individual enzymes collectively known as type II fatty-acid synthase. Each enzyme interacts with acyl carrier protein (ACP), which shuttles the pathway intermediates between the proteins. The type II enzymes do not possess primary sequence similarity that defines a common ACP-binding site, but rather are hypothesized to possess an electropositive/hydrophobic surface feature that interacts with the electronegative/hydrophobic residues along helix alpha2 of ACP (Zhang, Y.-M., Marrakchi, H., White, S. W., and Rock, C. O. (2003) J. Lipid Res. 44, 1-10). We tested this hypothesis by mutating two surface residues, Arg-129 and Arg-172, located in a hydrophobic patch adjacent to the active site entrance on beta-ketoacyl-ACP reductase (FabG). Enzymatic analysis showed that the mutant enzymes were compromised in their ability to utilize ACP thioester substrates but were fully active in assays with a substrate analog. Direct binding assays and competitive inhibition experiments showed that the FabG mutant proteins had reduced affinities for ACP. Chemical shift perturbation protein NMR experiments showed that FabG-ACP interactions occurred along the length of ACP helix alpha2 and extended into the adjacent loop-2 region to involve Ile-54. These data confirm a role for the highly conserved electronegative/hydrophobic residues along ACP helix alpha2 in recognizing a constellation of Arg residues embedded in a hydrophobic patch on the surface of its partner enzymes, and reveal a role for the loop-2 region in the conformational change associated with ACP binding. The specific FabG-ACP interactions involve the most conserved ACP residues, which accounts for the ability of ACPs and the type II proteins from different species to function interchangeably.   Жирные кислоты синтеза бактерий является катализатором с помощью множества отдельных ферментов, в совокупности известных как тип II жирные кислоты-синтазы. Каждый фермент взаимодействует с acyl перевозчика белка (АКТ), который шаттлы путь промежуточных между белками. Тип II ферментов, не обладают первичной последовательности сходство, что определяет общую АКТ-обязательные сайт, а, скорее, являются предположить, чтобы иметь electropositive / гидрофобные поверхности особенность, что взаимодействует с electronegative / гидрофобных остатков вдоль спирали alpha2 АКТ (Чжан, Ю. -- М., Марракчи, H., белый, SW, и Rock, CO (2003) J. Липидный Рез. 44, 1-10). Мы протестировали эту гипотезу преображаются две поверхности остатки, Арг-129 и Арг-172, расположенной в гидрофобных патч, прилегающих к активному вход на сайт бета-ketoacyl АКТ-редуктазы (FabG). Ферментативный анализ показал, что мутантные ферменты были скомпрометированы в их способности использовать АКТ thioester субстраты, но в полной мере активно тесты с подложкой аналог. Прямая обязательные тесты и конкурентоспособной ингибирование эксперименты показали, что FabG мутантных белков снизили близости АКТ. Химические изменения возмущения белка ЯМР эксперименты показали, что FabG-АКТ взаимодействий произошло вдоль АКТ спиралью alpha2 и продлен в прилегающих петли-2 региона по привлечению Иле-54. Эти данные подтверждают роль весьма сохранение electronegative / гидрофобных остатков вдоль АКТ спиралью alpha2 в признании созвездие Арг остатков, вложенная в гидрофобных патч на поверхности ее партнер ферментов, а также выявить роль для петель-2 региона в конформационные изменения, связанные с обязательным АКТ. Конкретные FabG-АКТ взаимодействий привлекать наиболее сохранение АКТ отходов, на долю которого приходится способность ACPs и тип II белков из различных видов функционировать взаимозаменяемо.

к списку статей за 2003 год (en)

в библиотеку