Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Kern A, Schmidt K, Leder C, Müller OJ, Wobus CE, Bettinger K, Von der Lieth CW, King JA, Kleinschmidt JA.
Дата:2003 год, октябрь.

Identification of a heparin-binding motif on adeno-associated virus type 2 capsids.

  автоматический перевод
Infection of cells with adeno-associated virus (AAV) type 2 (AAV-2) is mediated by binding to heparan sulfate proteoglycan and can be competed by heparin. Mutational analysis of AAV-2 capsid proteins showed that a group of basic amino acids (arginines 484, 487, 585, and 588 and lysine 532) contribute to heparin and HeLa cell binding. These amino acids are positioned in three clusters at the threefold spike region of the AAV-2 capsid. According to the recently resolved atomic structure for AAV-2, arginines 484 and 487 and lysine 532 on one site and arginines 585 and 588 on the other site belong to different capsid protein subunits. These data suggest that the formation of the heparin-binding motifs depends on the correct assembly of VP trimers or even of capsids. In contrast, arginine 475, which also strongly reduces heparin binding as well as viral infectivity upon mutation to alanine, is located inside the capsid structure at the border of adjacent VP subunits and most likely influences heparin binding indirectly by disturbing correct subunit assembly. Computer simulation of heparin docking to the AAV-2 capsid suggests that heparin associates with the three basic clusters along a channel-like cavity flanked by the basic amino acids. With few exceptions, mutant infectivities correlated with their heparin- and cell-binding properties. The tissue distribution in mice of recombinant AAV-2 mutated in R484 and R585 indicated markedly reduced infection of the liver, compared to infection with wild-type recombinant AAV, but continued infection of the heart. These results suggest that although heparin binding influences the infectivity of AAV-2, it seems not to be necessary.   Инфицирование клеток с adeno связанных вирус (AAV) тип 2 (AAV-2) при посредничестве обязательными для heparan сульфат proteoglycan и может конкурировать на гепарин. Mutational анализ AAV-2 capsid белков показал, что группа из основных аминокислот (arginines 484, 487, 585, и 588 и лизина 532) способствовать гепарина и клеток HeLa обязательными. Эти аминокислоты расположены в трех группах по три всплеска региона из AAV-2 capsid. Согласно недавно решена атомной структуры для AAV-2, arginines 484 и 487 и лизина 532 на один сайт и arginines 585 и 588 на другом сайте принадлежат к разным capsid белка подразделения. Эти данные свидетельствуют о том, что формирование в гепарин-обязательных мотивов зависит от правильной сборки В.П. trimers или даже capsids. В отличие от этого, аргинина 475, который также сильно уменьшает гепарина обязательными, а также вирусной инфекционной после мутации на аланин, находится внутри capsid структуры на границе прилегающих В.П. подразделений и наиболее вероятного влияния гепарина обязательного косвенно тревожные исправить ПОДРАЗДЕЛЕНИЕ собраний. Компьютерное моделирование гепарина стыковка с AAV-2 capsid свидетельствует о том, что гепарин связывает с трех основных блоков вдоль канала, как полость бокам на основные аминокислоты. За редкими исключениями, мутанта infectivities коррелирует с их гепарина и клеток-обязательные свойства. На распределение в тканях мышей рекомбинантных AAV-2 переросли в R484 и R585 указал, заметно уменьшило инфекции из печени, по сравнению с инфицирования диким рекомбинантных AAV, но по-прежнему инфекции сердца. Эти результаты свидетельствуют о том, что, хотя гепарина обязательного влияет на инфекционной от AAV-2, кажется, нет необходимости.

к списку статей за 2003 год (en)

в библиотеку