Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Szmola R, Kukor Z, Sahin-Tóth M.
Дата:2003 год, декабрь.

Human mesotrypsin is a unique digestive protease specialized for the degradation of trypsin inhibitors.

  автоматический перевод
Mesotrypsin is an enigmatic minor human trypsin isoform, which has been recognized for its peculiar resistance to natural trypsin inhibitors such as soybean trypsin inhibitor (SBTI) or human pancreatic secretory trypsin inhibitor (SPINK1). In search of a biological function, two conflicting theories proposed that due to its inhibitor-resistant activity mesotrypsin could prematurely activate or degrade pancreatic zymogens and thus play a pathogenic or protective role in human pancreatitis. In the present study we ruled out both theories by demonstrating that mesotrypsin was grossly defective not only in inhibitor binding, but also in the activation or degradation of pancreatic zymogens. We found that the restricted ability of mesotrypsin to bind inhibitors or to hydrolyze protein substrates was solely due to a single evolutionary mutation, which changed the serine-protease signature glycine 198 residue to arginine. Remarkably, the same mutation endowed mesotrypsin with a novel and unique function: mesotrypsin rapidly hydrolyzed the reactive-site peptide bond of the Kunitz-type trypsin inhibitor SBTI, and irreversibly degraded the Kazal-type temporary inhibitor SPINK1. The observations suggest that the biological function of human mesotrypsin is digestive degradation of trypsin inhibitors. This mechanism can facilitate the digestion of foods rich in natural trypsin inhibitors. Furthermore, the findings raise the possibility that inappropriate activation of mesotrypsinogen in the pancreas might lower protective SPINK1 levels and contribute to the development of human pancreatitis. In this regard, it is noteworthy that the well known pathological trypsinogen activator cathepsin B exhibited a preference for the activation of mesotrypsinogen of all three human trypsinogen isoforms, suggesting a biochemical mechanism for mesotrypsinogen activation in pancreatic acinar cells.   Mesotrypsin является загадочной несовершеннолетнего человека трипсин изоформа, которая была признана за ее своеобразной сопротивление природных трипсин ингибиторов, таких, как соя ингибитором трипсина (SBTI) или человеческой секреции поджелудочной железы ингибитором трипсина (SPINK1). В поисках биологической функции, две противоречивые теории предложил, чтобы в связи с его ингибитора устойчивостью деятельности mesotrypsin может преждевременно активировать или ухудшать поджелудочной zymogens и, таким образом, играть патогенного или защитную роль в человеческой панкреатит. В настоящем исследовании мы исключать обе теории, продемонстрировав, что mesotrypsin был грубо неисправность не только в ингибитора обязательными, но также и в активации или деградации поджелудочной zymogens. Мы обнаружили, что ограничения способности mesotrypsin связать ингибиторы или hydrolyze белковых субстратов было исключительно из-за одного эволюционного мутации, которые изменили серин-протеазы подписи глицин 198 остатков на аргинина. Примечательно, что тот же мутация наделены mesotrypsin с новой и уникальной функцией: mesotrypsin быстро hydrolyzed реактивного-сайт пептид облигаций из Куниц типа ингибитором трипсина SBTI и бесповоротно деградации Казал типа временных ингибитор SPINK1. Наблюдения показывают, что биологические функции человеческого mesotrypsin является пищеварения деградации трипсин ингибиторов. Этот механизм может способствовать пищеварения продуктов питания, богатых природными трипсин ингибиторов. Кроме того, выводы, повысить вероятность того, что неуместно активации mesotrypsinogen в поджелудочной железы, возможно, ниже, защитные SPINK1 уровнях и вносить свой вклад в развитие человеческой панкреатит. В этой связи следует отметить, что хорошо известных патологических trypsinogen активатора катепсина В выставке предпочтение активации mesotrypsinogen все три человека trypsinogen изоформ, указывая на наличие биохимического механизма mesotrypsinogen активации в поджелудочной acinar клеток.

к списку статей за 2003 год (en)

в библиотеку