Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Amat di San Filippo C, Wang Y, Longo N.
Дата:2003 год, ноябрь.

Functional domains in the carnitine transporter OCTN2, defective in primary carnitine deficiency.

  автоматический перевод
Primary carnitine deficiency is an autosomal recessive disorder of fatty acid oxidation characterized by hypoketotic hypoglycemia and skeletal and cardiac myopathy. It is caused by mutations in the Na+-dependent organic cation transporter, OCTN2. To define the domains involved in carnitine recognition, we evaluated chimeric transporters created by swapping homologous domains between OCTN1, which does not transport carnitine, and OCTN2. Substitution of the C terminus of OCTN2 (amino acid residues 342-557) with the corresponding residues of OCTN1 completely abolished carnitine transport. The progressive substitution of the N terminus of OCTN2 with OCTN1 resulted in a decrease in carnitine transport associated with a progressive increase in the Km toward carnitine from 3.9 +/- 0.5 to 141 +/- 19 microM. The largest drop in carnitine transport (and increase in Km toward carnitine) was observed with the substitution of residues 341-454 of OCTN2. An additional chimeric transporter (CHIM-9) in which only residues 341-454 of OCTN2 were substituted by OCTN1 had markedly reduced carnitine transport, with an elevated Km toward carnitine (63 +/- 5 microM). Site-directed mutagenesis and introduction of residues nonconserved between OCTN1 and OCTN2 in the OCTN2 cDNA indicated that the R341A, L409W, L424Y, and T429I substitutions significantly decreased carnitine transport. Single substitutions did not increase the Km toward carnitine. By contrast, the combination of three of these substitutions (R341W + L409W + T429I) greatly decreased carnitine transport and increased the Km toward carnitine (20.2 +/- 4.5 microm). The Arg-341, Leu-409, and Thr-429 residues are all located in predicted transmembrane domains. Involvement of these residues in carnitine transport was further supported by the partial restoration of carnitine transport by the introduction of these OCTN2 residues in the OCTN1 portion of CHIM-9. These studies indicate that multiple domains of the OCTN2 transporter are required for carnitine transport and identify transmembrane residues important for carnitine recognition.   Первичной недостаточностью карнитин является аутосомно-рецессивной нарушение окисления жирных кислот характеризуется hypoketotic гипогликемия и скелетных и сердечных myopathy. Это вызвано мутациями в Na +-зависимых органических катионов транспортировщиком, OCTN2. Для определения областей, участвующих в карнитин признания, мы оцениваться химер перевозчиков создана путем обмена гомологичных доменов между OCTN1, которая не транспорт карнитин, и OCTN2. Замена С русло из OCTN2 (аминокислотных остатков 342-557) с соответствующим остатки OCTN1 полностью отменена карнитин транспорта. Постепенное замещение в Н русло из OCTN2 с OCTN1 привело к снижению карнитин транспорта, связанных с постепенным увеличением в км к карнитин с 3,9 + / - 0,5 до 141 + / - 19 microM. Наибольшее снижение карнитин транспорта (и увеличение км к карнитин) был замечен с заменой остатков 341-454 от OCTN2. Еще химер перевозчика (CHIM-9), в котором только остатки 341-454 от OCTN2 были заменены OCTN1 значительно сократить карнитин транспорта, с повышенной км к карнитин (63 + / - 5 microM). Сайт-направленный мутагенез и введения остатков nonconserved между OCTN1 и OCTN2 в OCTN2 cDNA указал, что R341A, L409W, L424Y и T429I замен значительно сократилось карнитин транспорта. Одноместный замен не увеличить км к карнитин. В отличие от этого, сочетание трех этих замен (R341W + L409W + T429I) значительно сократилось карнитин транспорта и увеличению км к карнитин (20,2 + / - 4,5 microm). В Арг-341, лев-409, и Чет-429 остатков все расположены в предсказывали трансмембранный доменов. Привлечение этих остатков в карнитин перевозок дополнительно к частичному восстановлению карнитин транспорта с введением этих OCTN2 остатков в OCTN1 часть CHIM-9. Эти исследования указывают на то, что несколько доменов в OCTN2 перевозчика необходимых для карнитин транспорта и определить трансмембранный остатков важны для карнитин признания.

к списку статей за 2003 год (en)

в библиотеку