Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Lai WB, Middelberg AP.
Дата:2003 год, сентябрь.

The production of human papillomavirus type 16 L1 vaccine product from Escherichia coli inclusion bodies.

  автоматический перевод
The major capsid protein L1 of the human papillomavirus type 16 (HPV16) has been previously expressed recombinantly in Escherichia coli cells as inclusion bodies (IBs). The HPV16 L1 protein offers potential as a vaccine candidate against cervical cancer, but the reported E. coli process is limited in its ability to economically produce significant quantities of material. In this study, a scaleable laboratory process for the purification of recombinant His-tagged L1 protein and its processing to give an immunogenic product is developed. The performances of ion-exchange chromatography (IEX) and immobilised metal affinity chromatography (IMAC) for the purification of L1 protein in the presence of concentrated denaturant are compared. IEX was found to be superior to IMAC when taking into account the complexity of operation, cost of adsorbent, selectivity and purity of the final product. Following purification, reduction of denaturant concentration was performed by dilution to yield a product suitable for formulation. The simplicity and ease of scale-up of dilution makes it an attractive option for process scale production and superior to the existing approach employing dialysis. It was found that direct dilution of denaturant into suitable buffer can give rise to products which have neutralising conformational epitopes identified by strong antibody-binding properties, as assessed by ELISA with a conformational monoclonal antibody. Analysis of the results showed negative main effects of protein concentration and PEG addition on antibody-binding yields, but positive main effects of the addition of detergent and L-arginine to the buffer. The diluted product had antigenic properties as assessed by ELISA and may be formulated easily for use by diafiltration and the addition of adjuvant. This work demonstrates the feasibility of producing viral vaccines using E. coli and scaleable unit operations.   Основные capsid белка L1 из папилломы человека типа 16 (HPV16) были ранее выразил recombinantly в Эшерихия титр клеток, как включение органов (IBs). В HPV16 L1 белка открывает потенциальные возможности в качестве кандидата вакцины против рака шейки матки, однако сообщили E. коли процесс ограничены в своей способности к экономически производят значительное количество материала. В этом исследовании, масштабировать лабораторного процесса для очистки рекомбинантных Его пометки L1 белка и его переработки, чтобы дать иммуногенность продукт разработан. Выступления ионообменных хроматографии (IEX) и immobilised металла аффинной хроматографии (ИМАК) для очистки L1 белка в присутствии концентрированных denaturant сопоставляются. IEX было установлено, что по сравнению с ИМАК, когда, принимая во внимание сложность операции, стоимость адсорбент, избирательности и чистоту конечного продукта. После очистки, снижение концентрации denaturant выполнялась разбавление в результате чего был получен продукт, пригодных для разработки. Простота и легкость наращивания разбавления делает его привлекательным вариантом для процесса широкомасштабного производства и превосходит существующий подход с использованием диализа. Было установлено, что непосредственное разбавление denaturant в подходящий буфер может привести к продуктам, которые нейтрализации конформационные эпитопам выявленных сильной антител-обязательные свойства, определяемые по ИФА с конформационные моноклональных антител. Анализ результатов показал, основные негативные последствия концентрации белка и PEG дополнение на антитела обязательного урожайности, но основные положительные последствия добавлением моющих и L-аргинина в буфер. В разбавленных продукт антигенные свойства, как оценивается ИФА и могут быть легко разработаны для использования diafiltration и добавление адъюванта. Эта работа свидетельствует о возможности производства вакцин против вирусного используя E. титр и масштабируемые единицы операций.

к списку статей за 2003 год (en)

в библиотеку