Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Keizer DW, West PJ, Lee EF, Yoshikami D, Olivera BM, Bulaj G, Norton RS.
Дата:2003 год, ноябрь.

Structural basis for tetrodotoxin-resistant sodium channel binding by mu-conotoxin SmIIIA.

  автоматический перевод
SmIIIA is a new micro-conotoxin isolated recently from Conus stercusmuscarum. Although it shares several biochemical characteristics with other micro-conotoxins (the arrangement of cysteine residues and a conserved arginine believed to interact with residues near the channel pore), it has several distinctive features, including the absence of hydroxyproline, and is the first specific antagonist of tetrodotoxin-resistant voltage-gated sodium channels to be characterized. It therefore represents a potentially useful tool to investigate the functional roles of these channels. We have determined the three-dimensional structure of SmIIIA in aqueous solution. Consistent with the absence of hydroxyprolines, SmIIIA adopts a single conformation with all peptide bonds in the trans configuration. The spatial orientations of several conserved Arg and Lys side chains, including Arg14 (using a consensus numbering system), which plays a key role in sodium channel binding, are similar to those in other micro-conotoxins but the N-terminal regions differ, reflecting the trans conformation for the peptide bond preceding residue 8 in SmIIIA, as opposed to the cis conformation in micro-conotoxins GIIIA and GIIIB. Comparison of the surfaces of SmIIIA with other micro-conotoxins suggests that the affinity of SmIIIA for TTX-resistant channels is influenced by the Trp15 side chain, which is unique to SmIIIA. Arg17, which replaces Lys in the other micro-conotoxins, may also be important. Consistent with these inferences from the structure, assays of two chimeras of SmIIIA and PIIIA in which their N- and C-terminal halves were recombined, indicated that residues in the C-terminal half of SmIIIA confer affinity for tetrodotoxin-resistant sodium channels in the cell bodies of frog sympathetic neurons. SmIIIA and the chimera possessing the C-terminal half of SmIIIA also inhibit tetrodotoxin-resistant sodium channels in the postganglionic axons of sympathetic neurons, as indicated by their inhibition of C-neuron compound action potentials that persist in the presence of tetrodotoxin.   SmIIIA это новый микро-conotoxin недавно изолированы от Конус stercusmuscarum. Хотя она разделяет ряд биохимических характеристик с другими микро-conotoxins (расположения остатков цистеина и сохранение аргинина считает взаимодействовать с остатками возле канала пор), он имеет ряд отличительных особенностей, в том числе отсутствие hydroxyproline, и является первым конкретным антагониста о tetrodotoxin устойчивостью напряжения-с воротами натрия каналы, чтобы быть охарактеризована. Поэтому оно представляет собой потенциально полезный инструмент для изучения функциональной роли этих каналов. Мы определили трехмерную структуру SmIIIA в водном растворе. В соответствии с отсутствием hydroxyprolines, SmIIIA принимает единую конформации со всеми пептид облигаций в транс-конфигурации. Пространственные ориентиры нескольких сохранение Арг и Лис стороне сети, в том числе Arg14 (с помощью консенсуса системы нумерации), который играет ключевую роль в натрия канал обязательными, похожие на тех, и в других микро-conotoxins но N-терминал регионах различаются, отражая транс конформации для пептида облигаций предыдущих остатков 8 в SmIIIA, по сравнению с цис конформации в микро-conotoxins GIIIA и GIIIB. Сравнение поверхности SmIIIA с другими микро-conotoxins предположить, что близость SmIIIA для TTX устойчивостью каналов зависит от Trp15 боковой цепи, который является уникальным для SmIIIA. Arg17, которая заменяет Лис в других микро-conotoxins, также может иметь важное значение. В соответствии с этим выводы из структуры, отбор двух химер из SmIIIA и PIIIA, в которых их N-и C-терминала половинки были recombined, отметили, что остатки на C-терминала половине SmIIIA возлагают склонность к tetrodotoxin устойчивостью натриевые каналы в клеток органов лягушки сочувствием нейронов. SmIIIA и химерой, обладающих C-терминала половине SmIIIA также препятствует tetrodotoxin устойчивостью натриевые каналы в postganglionic аксоны симпатической нейронов, как указано в их ингибирование C-нейрона комплекс мер возможности, которые сохраняются в присутствии tetrodotoxin.

к списку статей за 2003 год (en)

в библиотеку