Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Hu XQ, Zhang L, Stewart RR, Weight FF.
Дата:2003 год, ноябрь.

Arginine 222 in the pre-transmembrane domain 1 of 5-HT3A receptors links agonist binding to channel gating.

  автоматический перевод
Ligand-gated ion channels are integral membrane proteins that mediate fast synaptic transmission. Molecular biological techniques have been extensively used for determining the structure-function relationships of ligand-gated ion channels. However, the transduction mechanisms that link agonist binding to channel gating remain poorly understood. Arginine 222 (Arg-222), located at the distal end of the extracellular N-terminal domain immediately preceding the first transmembrane domain (TM1), is conserved in all 5-HT3A receptors and alpha7-nicotinic acetylcholine receptors that have been cloned. To elucidate the possible role of Arg-222 in the function of 5-HT3A receptors, we mutated the arginine residue to alanine (Ala) and expressed both the wild-type and the mutant receptor in human embryonic kidney 293 cells. Functional studies of expressed wild-type and mutant receptors revealed that the R222A mutation increased the apparent potency of the full agonist, serotonin (5-HT), and the partial agonist, 2-Me-5-HT, 5- and 12-fold, respectively. In addition, the mutation increased the efficacy of 2-Me-5-HT and converted it from a partial agonist to a full agonist. Furthermore, this mutation also converted the 5-HT3 receptor antagonist/very weak partial agonist, apomorphine, to a potent agonist. Kinetic analysis revealed that the R222A mutation increased the rate of receptor activation and desensitization but did not affect rate of deactivation. The results suggest that the pre-TM1 amino acid residue Arg-222 may be involved in the transduction mechanism linking agonist binding to channel gating in 5-HT3A receptors.   Лиганд-воротами ионных каналов являются неотъемлемой белков мембраны, что посредником быстро синаптической передачи. Молекулярная биологические методы широко используются для определения структуры-функция отношения лиганд-воротами ионных каналов. Вместе с тем, что механизмы передачи агонистом обязательной ссылке на канале gating-прежнему плохо понимают. Аргинин 222 (Арг-222), расположенных на дистальном конце внеклеточного N-терминал домен, непосредственно предшествующий первому трансмембранный домен (ТМ1), сохраняется во всех 5-HT3A рецепторов и alpha7-никотиновой ацетилхолина рецепторов, которые были клонированы. Чтобы пролить свет на возможную роль Арг-222 в зависимости от 5 HT3A рецепторов, мы переросли в аргинина остатков на аланин (Ала), и выразила как дикого и мутантных рецепторов в человеческой эмбриональной клетки почек 293. Функциональные исследования выразили дикого и мутантных рецепторов показало, что мутация R222A более явной потенции в полном агонистом, серотонина (5-HT), а также частичным агонистом, 2-Me-5-HT, 5 - и 12 раза , соответственно. Кроме того, мутация повышает эффективность 2-Me-5-HT и преобразованы из частичный агонист к полному агонистом. Кроме того, эта мутация также преобразованы 5-HT3 рецепторов антагонист / очень слабы частичный агонист, apomorphine, к мощным агонистом. Кинетический анализ показал, что R222A мутация повышает уровень активации рецептора и десенсибилизации, но не влияют темпы списания. Полученные результаты свидетельствуют о том, что до ТМ1 аминокислотных остатков Арг-222 могут быть вовлечены в передачу механизм увязывания агонистом обязательными для канала gating в 5-HT3A рецепторов.

к списку статей за 2003 год (en)

в библиотеку