Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Yuan W, Aramini JM, Montelione GT, Krug RM.
Дата:2002 год, декабрь.

Structural basis for ubiquitin-like ISG 15 protein binding to the NS1 protein of influenza B virus: a protein-protein interaction function that is not shared by the corresponding N-terminal domain of the NS1 protein of influenza A virus.

  автоматический перевод
The N-terminal domains of the NS1 protein of influenza B virus (NS1B protein) and the NS1 protein of influenza A virus (NS1A protein) share one function: binding double-stranded RNA (dsRNA). Here we show that the N-terminal domain of the NS1B protein possesses an additional function that is not shared by its NS1A counterpart: binding the ubiquitin-like ISG15 protein that is induced by influenza B virus infection. Homology modeling predicts that the dimeric six-helical N-terminal domain of the NS1B protein differs from its NS1A protein counterpart in containing large loops between helices 1 and 2 (loops 1 and 1') and between helices 2 and 3 (loops 2 and 2'). Mutagenesis establishes that residues located in loop 1/1' together with residues located in polypeptide segment 94-103 form the ISG15 protein-binding site of NS1B protein. Loop 1/1' is not required for dsRNA binding, which instead requires arginine residues R50, R53, R50', and R53' located in antiparallel helices 1 and 1'. Further, we demonstrate that the binding sites for RNA and protein are independent of each other. In particular, ISG15 and dsRNA can bind simultaneously; the binding of the ISG15 protein does not have a detectable effect on the binding of dsRNA, and vice versa. Copyright 2002 Elsevier Science (USA)   В N-терминал доменов из белка NS1 гриппа В вируса (NS1B белка), и белка NS1 от вируса гриппа А (NS1A белка) используют одну функцию: обязательный двойной мель РНК (dsRNA). Здесь мы показываем, что N-терминал домен из NS1B белок обладает дополнительной функцией, которая не разделяет его NS1A коллегой: обязательными ubiquitin-как ISG15 белка, что является, вызванных вирусом гриппа В-инфекции. Гомологии моделирование предсказывает, что dimeric шесть винтовой N-терминал домен из NS1B белка отличается от его NS1A белка коллегой в сдерживании большой петли между спиралей 1 и 2 (петли 1 и 1 '), а также между винты 2 и 3 (петли 2 и 2 '). Мутагенез устанавливает, что отходы, расположенных в цикле 1 / 1 "вместе с остатками расположен в полипептидный сегменте 94-103 образуют ISG15 белково-обязательные сайт NS1B белка. Петли 1 / 1 "не является обязательным для dsRNA обязательный характер, который требует аргинина остатки Р50, R53, Р50", а R53 ", расположенную в antiparallel спиралей 1 и 1 '. Кроме того, мы демонстрируем, что сайты связывания для РНК и белков являются независимыми друг от друга. В частности, ISG15 и dsRNA могут обязать одновременно; связывание с ISG15 белка не имеет воздействия на связывание dsRNA, и наоборот. Copyright 2002 Elsevier Science (США)

к списку статей за 2002 год (en)

в библиотеку