Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Konozy EH, Mulay R, Faca V, Ward RJ, Greene LJ, Roque-Barriera MC, Sabharwal S, Bhide SV.
Дата:2002 год, октябрь.

Purification, some properties of a D-galactose-binding leaf lectin from Erythrina indica and further characterization of seed lectin.

  автоматический перевод
Lectin from a leaf of Erythrina indica was isolated by affinity chromatography on Lactamyl-Seralose 4B. Lectin gave a single band in polyacrylamide gel electrophoresis (PAGE). In SDS-gel electrophoresis under reducing and non-reducing conditions Erythrina indica leaf lectin (EiLL) split into two bands with subunit molecular weights of 30 and 33 kDa, whereas 58 kDa was obtained for the intact lectin by gel filtration on Sephadex G-100. EiLL agglutinated all human RBC types, with a slight preference for the O blood group. Lectin was found to be a glycoprotein with a neutral sugar content of 9.5%. The carbohydrate specificity of lectin was directed towards D-galactose and its derivatives with pronounced preference for lactose. EiLL had pH optima at pH 7.0; above and below this pH lectin lost sugar-binding capability rapidly. Lectin showed broad temperature optima from 25 to 50 degrees C; however, at 55 degrees C EiLL lost more than 90% of its activity and at 60 degrees C it was totally inactivated. The pI of EiLL was found to be 7.6. The amino acid analysis of EiLL indicated that the lectin was rich in acidic as well as hydrophobic amino acids and totally lacked cysteine and methionine. The N-terminal amino acids were Val-Glu-Thr-IIe-Ser-Phe-Ser-Phe-Ser-Glu-Phe-Glu-Ala-Gly-Asn-Asp-X-Leu-Thr-Gln-Glu-Gly-Ala-Ala-Leu-. Chemical modification studies of both EiLL and Erythrina indica seed lectin (EiSL) with phenylglyoxal, DEP and DTNB revealed an absence of arginine, histidine and cysteine, respectively, in or near the ligand-binding site of both lectins. Modification of tyrosine with NAI led to partial inactivation of EiLL and EiSL; however, total inactivation was observed upon NBS-modification of two tryptophan residues in EiSL. Despite the apparent importance of these tryptophan residues for lectin activity they did not seem to have a direct role in binding haptenic sugar as D-galactose did not protect lectin from inactivation by NBS.   Лектин из листа Erythrina индикатором был изолирован с помощью аффинной хроматографии на Lactamyl-Seralose 4B. Лектин дал одной полосе в полиакриламидном гель-электрофореза (СТРАНИЦЫ). В SDS-электрофореза в геле под сокращение и не на сокращение условий Erythrina индикатором листьев лектин (EiLL) разделены на две группы с ПОДРАЗДЕЛЕНИЕ молекулярного веса на 30 и 33 кДа, тогда как 58 кДа был получен для нетронутыми лектин в гель фильтрации по Sephadex Г-100 . EiLL agglutinated все права РБК типов, с легким предпочтение О-группы крови. Лектин было установлено, что один гликопротеин с нейтральным содержанием сахара на 9,5%. В углеводов специфику лектин была направлена D-галактозы и их производных с выраженными предпочтение лактозы. EiLL было оптимумы рН при рН 7,0; выше, и ниже этой рН лектин потеряла сахар-обязательный возможности быстро. Лектин показали широкий температурный оптимумы от 25 до 50 градусов С, однако, на уровне 55 градусов EiLL потеряли более 90% своей деятельности и на 60 ° С он полностью инактивированной. На лет из EiLL было установлено, что 7,6. В аминокислоты анализ EiLL указал, что лектин был богат в кислой, а также гидрофобные аминокислоты и полностью отсутствуют цистеина и метионина. В N-терминал аминокислоты были Валь-Глу-Чет-IIe-Сер-Phe-Сер-Phe-Сер-Глу-Phe-Глу-Ала-Gly-Asn-Асп-X-лев-Чет-Gln-Глу-Gly - Ала-Ала-Лей-. Изменение химического исследования, так EiLL и Erythrina индикатором семян лектин (EiSL) с phenylglyoxal, ДООС и DTNB показало отсутствие аргинина, гистидина и цистеина, соответственно, в которых или рядом с лиганд-обязательные сайт как лектины. Изменение тирозинкиназ с ЧГП привело к частичной инактивации EiLL и EiSL, однако, всего инактивации был замечен на НБС-модификация двух остатков триптофана в EiSL. Несмотря на очевидное значение этих остатков триптофана на лектин деятельности они, как представляется, не имеют непосредственную роль в обязательный haptenic сахара, как D-галактозы не защищает лектин из инактивации НБС.

к списку статей за 2002 год (en)

в библиотеку