Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Delgado-Corona P, Marti'nez-Cadena G, Alvarez AH, Torres-Calzada HE, Avila EE.
Дата:2002 год, ноябрь-декабрь.

An extracellular monoADP-ribosyl transferase activity in Entamoeba histolytica trophozoites.

  автоматический перевод
Due to the important role of monoADP-ribosyl transferases in physiological and pathological events, we investigated whether the protozoan parasite Entamoeba histolytica had monoADP-ribosyl transferase activity. Reactions were initiated using ameba-free medium as the source of both enzyme and ADP-ribosylation substrate(s) and [32P]NAD+ as source of ADP-ribose. Proteins were analyzed by electrophoresis, and [32P]-labeled proteins were detected by autoradiography. Using the crude extracellular medium, a major labeled product of Mr 37.000 was observed. The yield of this product was reduced markedly using medium from Brefeldin A-treated trophozoites, indicating that the extracellular monoADP-ribosyl transferase and/or its substrate depended on vesicular transport. The labeling of the 37-kDa substrate was dependent on reaction time, temperature, pH, and the ratio of unlabeled NAD+ to [32P]NAD+. After two purification steps, several new substrates were observed, perhaps due to their enrichment. The reaction measured ADP-ribosylation since [14C-carbonyl]NAD+ was not incorporated into ameba substrates and a 75-fold molar excess of ADP-ribose caused no detectable inhibition of the monoADP-ribosyl transferase reaction. On the basis of sensitivity to NH2OH, the extracellular monoADP-ribosyl transferase of E. histolytica may be an arginine-specific enzyme. These results demonstrate the existence in E. histolytica of at least one extracellular monoADP-ribosyl transferase, whose localization depends upon a secretion process.   Из-за важной роли monoADP-ribosyl transferases в физиологических и патологических явлений, мы исследовали ли protozoan паразитом Entamoeba histolytica были monoADP-ribosyl трансферазы деятельности. Отклики были инициированы с использованием ameba-бесплатно среду, как источник обоих ферментов и ADP-ribosylation субстрата (ы) и [32P] NAD + в качестве источника ADP-рибоза. Белки были проанализированы электрофорез, и [32P]-помечены белки были обнаружены в autoradiography. Использование сырой внеклеточной среде, одним из основных помечены продукт г-37,000 наблюдалось. Выход этого продукта был значительно сокращен с использованием среднего из Brefeldin A обращению трофозоиты, что свидетельствует о том, что внеклеточного monoADP-ribosyl трансферазы и / или его субстрата зависит от везикулярных транспорта. В маркировке 37-кДа субстрата зависит от времени реакции, температуры, рН, а соотношение ярлык NAD + к [32P] NAD +. После двух очистки шаги, несколько новых субстратов было замечено, возможно, из-за их обогащения. Реакция измеряется ADP-ribosylation с [14C-карбонил] NAD + не был включен в ameba субстратах, и в 75 раз превышает молярный ADP-рибоза, причиненный не обладает ингибирование из monoADP-ribosyl трансферазы реакции. Исходя из чувствительности к NH2OH, внеклеточного monoADP-ribosyl трансферазы Е. histolytica может быть аргинина конкретным ферментом. Эти результаты свидетельствуют о существовании в E. histolytica по крайней мере, одного внеклеточного monoADP-ribosyl трансферазы, локализация которых зависит от секреции процесса.

к списку статей за 2002 год (en)

в библиотеку