Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Lowe ED, Tews I, Cheng KY, Brown NR, Gul S, Noble ME, Gamblin SJ, Johnson LN.
Дата:2002 год, декабрь.

Specificity determinants of recruitment peptides bound to phospho-CDK2/cyclin A.

  автоматический перевод
Progression through S phase of the eukaryotic cell cycle is regulated by the action of the cyclin dependent protein kinase 2 (CDK2) in association with cyclin A. CDK2/cyclin A phosphorylates numerous substrates. Substrate specificity often employs a dual recognition strategy in which the sequence flanking the phospho-acceptor site (Ser.Pro.X.Arg/Lys) is recognized by CDK2, while the cyclin A component of the complex contains a hydrophobic site that binds Arg/Lys.X.Leu ("RXL" or "KXL") substrate recruitment motifs. To determine additional sequence specificity motifs around the RXL sequence, we have performed X-ray crystallographic studies at 2.3 A resolution and isothermal calorimetry measurements on complexes of phospho-CDK2/cyclin A with a recruitment peptide derived from E2F1 and with shorter 11-mer peptides from p53, pRb, p27, E2F1, and p107. The results show that the cyclin recruitment site accommodates a second hydrophobic residue either immediately C-terminal or next adjacent to the leucine of the "RXL" motif and that this site makes important contributions to the recruitment peptide recognition. The arginine of the RXL motif contacts a glutamate, Glu220, on the cyclin. In those substrates that contain a KXL motif, no ionic interactions are observed with the lysine. The sequences N-terminal to the "RXL" motif of the individual peptides show no conservation, but nevertheless make common contacts to the cyclin through main chain interactions. Thus, the recruitment site is able to recognize diverse but conformationally constrained target sequences. The observations have implications for the further identification of physiological substrates of CDK2/cyclin A and the design of specific inhibitors.   Переход через С этапа на эукариот клеточного цикла регулируется деятельность на белок циклин зависимых киназ 2 (CDK2), в связи с циклин А. CDK 2/cyclin А phosphorylates многочисленные подложек. Субстрат специфичности часто используется двойное признание стратегии, в которых последовательность фланкирующими на phospho-акцепторного сайта (Ser.Pro.X.Arg / Лис) признается CDK2, а циклин A компонентом комплекса содержит гидрофобные сайт, который связывает Арг / Lys.X.Leu ( "RXL" или "KXL") субстрата набор мотивов. Чтобы определить дополнительные последовательности специфика мотивов вокруг RXL последовательности, мы провели рентгеновских кристаллографических исследований, составляет 2,3 В резолюции, и изотермической калориметрии измерения на комплексы phospho-CDK2/cyclin А с набора пептидов, полученных в результате E2F1 и с коротким 11 морских пептидов от p53, pRb, p27, E2F1, и p107. Полученные результаты свидетельствуют о том, что циклин набора сайте размещает второй гидрофобных остатков либо немедленно C-терминал или в следующем, прилегающих к лейцина из "RXL" мотив, и о том, что этот сайт делает важный вклад в наборе пептид признания. В аргинина из RXL мотив контактов в глутамат, Glu220 на циклин. В этих подложек, которые содержат KXL мотив, не ионных взаимодействий наблюдаются с лизином. В последовательности N-терминал на "RXL" мотив отдельных пептидов не демонстрируют сохранение, но, тем не менее, сделать общие контакты с циклин через основные цепи взаимодействия. Таким образом, набор сайт может распознавать различные, но conformationally сдерживается целевой последовательности. Замечания иметь последствия для дальнейшей идентификации физиологической подложек CDK2/cyclin А и разработки конкретных ингибиторов.

к списку статей за 2002 год (en)

в библиотеку