Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Lebbink JH, Consalvi V, Chiaraluce R, Berndt KD, Ladenstein R.
Дата:2002 год, декабрь.

Structural and thermodynamic studies on a salt-bridge triad in the NADP-binding domain of glutamate dehydrogenase from Thermotoga maritima: cooperativity and electrostatic contribution to stability.

  автоматический перевод
Cooperative interactions within ion-pair networks of hyperthermostable proteins are thought to be a major determinant for extreme protein stability. While the favorable thermodynamic contributions of optimized electrostatics in general as well as those of pairwise interactions have been documented, cooperativity between pairwise interactions has not yet been studied thermodynamically in proteins from hyperthermophiles. In this study we use the isolated cofactor binding domain of glutamate dehydrogenase from the hyperthermophilic bacterium Thermotoga maritima to analyze pairwise and cooperative interactions within the salt-bridge triad Arg190-Glu231-Lys193. The X-ray structure of the domain was solved at 1.43 A and reveals the salt-bridge network with surrounding solvent molecules in detail. All three participating charges in the network were mutated to alanine in all combinations. The X-ray structure of the variant lacking all three charges reveals that the removal of the side chains has no effect on the overall conformation of the protein. Using solvent denaturation and thermodynamic cycles, the interaction energies between each pair of residues in the network were determined in the presence and in the absence of the third residue. Both the Arg190-Glu231 ion pair and the Lys193-Glu231 salt bridge in the absence of the third residue, contribute favorably to the free energy for unfolding of the domain in urea. Using guanidinium chloride as denaturant reveals a strong cooperativity between the two ion-pair interactions, the presence of the second ion pair converts the first interaction from destabilizing into stabilizing by as much as 1.09 kcal/mol. The different energetics of the salt-bridge triad in urea and GdmCl are discussed with reference to the observed anion binding in the crystal structure at high ionic strength and their possible role in a highly charged, high-temperature environment such as the cytoplasm of hyperthermophiles.   Кооперативного взаимодействия внутри ионно-пара сетей hyperthermostable белки, считается основным фактором, определяющим для экстремальных белка стабильности. Несмотря на то, что благоприятные термодинамические вклад оптимизирован электростатики в целом, а также тех, попарно взаимодействий были задокументированы, кооперативности между попарно взаимодействий до сих пор не изучены термодинамически в белков hyperthermophiles. В настоящем исследовании мы используем отдельные cofactor обязательного области глутамат дегидрогеназа из hyperthermophilic бактерии Thermotoga maritima анализировать попарно и кооперативные взаимодействия в соли-мост триады Arg190-Glu231-Lys193. В рентгеновской структуры области была решена на 1,43 А и показывает, соль-мост сети с окружающими молекулами растворителя в деталях. Все три обвинения, участвующих в этой сети были переросли в аланин во всех комбинациях. В рентгеновской структуры варианте отсутствуют все три обвинения, показывает, что отмена стороне сети не оказывает влияния на общий конформацию из белка. Использование растворителей денатурации и термодинамических циклов, то энергия взаимодействия между каждой парой остатков в сети были определены в присутствии и в отсутствие третьей остатков. Как Arg190-Glu231 ионной пары и Lys193-Glu231 соли моста в отсутствие третьей остатков, способствуют благоприятно для свободной энергии для разворачивающегося на домен в мочевину. Использование guanidinium хлорида, как denaturant свидетельствует о сильной кооперативности между двумя ионно-пара взаимодействия, наличие второй пары ионов преобразует первое взаимодействие с дестабилизирующим в стабилизации на целых 1,09 ккал / моль. Различные энергетика соль-мост триады в мочевины и GdmCl обсуждаются в связи с наблюдаемым анион обязательными в кристаллической структуры при высокой ионной силы, и их возможной роли в весьма напряженной, высокой температуры окружающей среды, таких, как цитоплазме hyperthermophiles.

к списку статей за 2002 год (en)

в библиотеку