Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Brufatto N, Nesheim ME.
Дата:2002 год, декабрь.

Analysis of the kinetics of prothrombin activation and evidence that two equilibrating forms of prothrombinase are involved in the process.

  автоматический перевод
Prothrombinase cleaves prothrombin at Arg(271) and Arg(320) to produce thrombin. The kinetics of cleavage of five recombinant prothrombins were measured: wild-type prothrombin (WT-II), R155A/R284A/R271A prothrombin (rMZ-II), R155A/R284A/R320A prothrombin (rP2-II), S525C prothrombin labeled with fluorescein (WT-II-F*), and R155A/R284A/R271A/S525C prothrombin labeled with fluorescein (rMZ-II-F*). rMZ-II and rP2-II are cleaved only at Arg(320) and Arg(271), respectively, to yield the intermediates meizothrombin and prethrombin-2, respectively. WT-II-F* and rMZ-II-F* were labeled at Cys(525) with fluorescein; cleavage was monitored by enhanced fluorescence. Activation kinetics of WT-II, rMZ-II, and rP2-II indicated that the catalytic efficiency of cleavage at Arg(320) was increased by 30,000-fold by the cofactor factor Va, as was the conversion of prothrombin to thrombin. However, factor Va increased cleavage at Arg(271) only by 34-fold. Although WT-II competitively inhibited cleavage of WT-II-F*, rMZ-II or rP2-II did not inhibit completely even at saturating concentrations. However, rMZ-II and rP2-II together inhibited WT-II-F* cleavage competitively. Both WT-II and rMZ-II competitively inhibited rMZ-II-F* cleavage, whereas rP2-II did not. A model of prothrombin activation that includes two equilibrating forms of prothrombinase, each recognizing one of the cleavage sites, is quantitatively consistent with all of the experimental observations. Therefore, we conclude that the kinetics of prothrombin activation can be described by a "ping-pong"-like mechanism.   Prothrombinase cleaves протромбина в Арг (271) и Арг (320) для производства тромбина. В кинетики спайности пяти рекомбинантных prothrombins кузова: дикого протромбина (WT-II), R155A/R284A/R271A протромбина (rMZ-II), R155A/R284A/R320A протромбина (rP2-II), S525C протромбина с символикой флуоресцеина (WT-II-F *), и R155A/R284A/R271A/S525C протромбина с символикой флуоресцеина (rMZ-II-F *). rMZ-II и rP2-II являются cleaved только на Арг (320) и Арг (271), соответственно, приведет к промежуточным meizothrombin и prethrombin-2, соответственно. WT-II-F * и rMZ-II-F * были помечены на Кис (525) с флуоресцеина; спайности контролируется более флуоресценции. Активация кинетики WT-II, rMZ-II, и rP2-II указал, что каталитическая эффективность раскол в Арг (320) была увеличена на 30000 раз в cofactor фактор Va, а также конверсии протромбина в тромбин. Вместе с тем, фактор Ва увеличился на раскол Арг (271) только в 34 раз. Хотя WT-II конкурсной мешает раскол в WT-II-F *, rMZ-II или rP2-II не препятствовать полностью даже на saturating концентраций. Вместе с тем, rMZ-II и rP2-II вместе препятствует WT-II-F * спайности конкурентоспособным. Оба WT-II и rMZ-II конкурсной препятствует rMZ-II-F * спайности, тогда rP2-II нет. Модель активации протромбина, что включает в себя два equilibrating формы prothrombinase, каждый признавая одного из спайности сайтов, количественно согласуется со всеми экспериментальными замечания. Таким образом, мы приходим к выводу о том, что кинетика активации протромбина может быть описан в "пинг-понг"-как механизм.

к списку статей за 2002 год (en)

в библиотеку