Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Pazy Y, Raboy B, Matto M, Bayer EA, Wilchek M, Livnah O.
Дата:2002 год, декабрь.

Structure-based rational design of streptavidin mutants with pseudo-catalytic activity.

  автоматический перевод
Introduction of enzymatic activity into proteins or other types of polymers by rational design is a major objective in the life sciences. To date, relatively low levels of enzymatic activity could be introduced into antibodies by using transition-state analogues of haptens. In the present study, we identify the structural elements that contribute to the observed hydrolytic activity in egg white avidin, which promote the cleavage of active biotin esters (notably biotinyl p-nitrophenyl ester). The latter elements were then incorporated into bacterial streptavidin via genetic engineering. The streptavidin molecule was thus converted from a protector to an enhancer of hydrolysis of biotin esters. The conversion was accomplished by the combined replacement of a "lid-like loop" (L3,4) and a leucine-to-arginine point mutation in streptavidin. Interestingly, neither of these elements play a direct role in the hydrolytic reaction. The latter features were thus shown to be responsible for enhanced substrate hydrolysis. This work indicates that structural and non-catalytic elements of a protein can be modified to promote the induced fit of a substrate for subsequent interaction with either a catalytic residue or water molecules. This approach complements the conventional design of active sites that involves direct modifications of catalytic residues.   Введение ферментативной активности в белков или других видов полимеров путем рационального дизайна является одной из главных задач в области наук о жизни. На сегодняшний день, относительно низкий уровень активности фермента может быть включена в антител с помощью переходного состояния аналоги haptens. В настоящем исследовании мы определить структурные элементы, которые способствуют тому, что наблюдается гидролитической активности в яичного белка avidin, которые способствуют спайности активных биотин эфиров (в частности, biotinyl п-нитрофенил эфир). Последние элементы затем были включены в бактериальных стрептавидина с помощью генной инженерии. В стрептавидина молекула была, таким образом, преобразуются из ограничителя на усилитель гидролиза из биотин эфиров. Преобразование было достигнуто с объединенными замена о "крышка-как петля" (L3, 4) и лейцина-на-аргинина точки мутации в стрептавидина. Интересно, что ни один из этих элементов, играют непосредственную роль в гидролитической реакции. Последний функции были, таким образом, показали, который будет отвечать за расширение субстрата гидролиза. Эта работа свидетельствует о том, что структурные и некаталитическое элементы белок могут быть изменены в целях содействия индуцированного соответствуют по подложке для последующего взаимодействия с каталитическим либо вычетов или молекул воды. Этот подход дополняет обычные проектирования активных участков, что предполагает прямые изменения каталитических остатков.

к списку статей за 2002 год (en)

в библиотеку