Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Zhao F, Clare DA, Catignani GL, Swaisgood HE.
Дата:2002 год, август.

Purification and characterization of the fusion protein trypsin-streptavidin expressed in Escherichia coli.

  автоматический перевод
Expression of fusion protein trypsin-streptavidin (TRYPSA) in Escherichia coli was evaluated and the protein purified. Protein expression was induced by 1 mM isopropylthio-beta-D-galactoside (IPTG), and the enzyme activity was measured by the hydrolysis rate of p-toluenesulfonyl-L-arginine methyl ester (TAME). Expression of the fusion protein in the cell-free extract decreased with increased induction time; correspondingly, that in the inclusion bodies increased. The total expression in Luria-Bertani broth (LB) and Terrific Broth (TB) media reached the highest levels in 2 hr at 30 degrees C. The optimum expression level was 35 and 48 U/L in LB and TB, respectively. Expression of the fusion protein was verified by Western Blot analysis using streptavidin antiserum, and the fusion protein was purified using a benzamidine Sepharose 6B affinity column at room temperature. The molecular size of the soluble purified fusion protein was determined by size-exclusion chromatography using Superose 12 FPLC. A molecular weight of 39-40 kDa was obtained, indicating that the soluble protein exists as a monomer; thus, the presence of the trypsin domain must prevent the streptavidin domain from tetramer formation.   Выражение синтеза белка трипсина-стрептавидина (TRYPSA) в Эшерихия коли был оценен и очищенного белка. Протеин выражение было вызвано 1 мМ isopropylthio-бета-D-galactoside (IPTG), а также активность фермента была измерена на гидролиз темпы п-toluenesulfonyl-L-аргинина метиловый эфир (TAME). Выражение синтез белка в клетке-бесплатно экстракт уменьшилось с увеличением индукции времени, соответственно, в том, что включение органов возросло. Общее выражение в Лурия-Бертани бульона (LB) и Террифик Бульон (ТБ) средств массовой информации достигло самого высокого уровня в 2 час на 30 градусов C. Оптимальная выражения уровне 35 и 48 U / л в ЛБ и ТБ, соответственно. Выражение термоядерного синтеза белка была проверена Западной Блот анализа с использованием стрептавидина antiserum и синтеза белка был очищен с помощью benzamidine Sepharose 6B близость колонки при комнатной температуре. В молекулярных размеров растворимой чистый синтез белков определяется размер-изоляции с использованием хроматографии Superose 12 FPLC. А молекулярной массой 39-40 кДа был получен, что свидетельствует о том, что растворимого белка существует, как мономер; Таким образом, присутствие в трипсин домена должно предотвратить стрептавидина домен из тетрамер формирования.

к списку статей за 2002 год (en)

в библиотеку