Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Baudin-Creuza V, Vasseur-Godbillon C, Kister J, Domingues E, Poyart C, Marden M, Pagnier J.
Дата:2002 год, ноябрь.

Importance of helices A and H in oxygen binding differences between bovine and human hemoglobins.

  автоматический перевод
Human and bovine hemoglobins (Hbs) exhibit several functional differences. They have a similar oxygen affinity in the presence of 2,3-diphosphoglycerate (2,3-DPG); however, bovine Hb has a greatly diminished 2,3-DPG effect, which itself is chloride dependent. The question is to determine whether these differences have a common structural origin, or whether they evolved in an independent fashion. The decreased 2,3-DPG effect can be partially reproduced by mutations at the effector binding sites, substituting the betaNA1 valine-NA2 histidine present in human Hb with a methionine. While changes of human Hb at these sites could provoke the bovine characteristic of the lower 2,3-DPG effect, the oxygen affinities of these mutated Hbs were not as low as that of the bovine Hb. Modifications responsible for tertiary structural modifications of helix A in human Hb might help shift the N-terminal methionine position, thereby locking helix A in place. We replaced the residues proline beta5(A2), arginine beta104(G6), and tyrosine beta130(H8) of human Hb by the residues present in bovine beta-globin, namely alanine, lysine, and phenylalanine, respectively. These mutations did not allow us to obtain a low oxygen affinity recombinant Hb (rHb). This indicates that other factors also influence oxygen binding and the effects are only partially coupled.   Права и говядину hemoglobins (Hbs) имеют несколько функциональных различий. Они имеют аналогичные сродство кислорода в присутствии 2,3-diphosphoglycerate (2,3-DPG), однако, говядину Хб имеет значительно уменьшилась 2,3-DPG эффект, который сам по себе хлорид зависит. Вопрос заключается в том, чтобы определить, являются ли эти различия имеют общие структурные происхождения, или же они развивались в независимой форме. Сокращение 2,3-DPG эффект может быть частично воспроизведена мутаций на эффекторных сайты связывания, заменив betaNA1 valine-NA2 гистидина в человеческой Хб с метионина. Хотя изменения человеческой Хб на этих сайтах могут спровоцировать на говядину, характерные для нижней 2,3-DPG эффект, кислорода близость этих мутировавший Hbs не были столь низкими, что и на говядину Хб. Изменения, ответственных за высшее структурные изменения спиралью А в человеческой Хб может помочь сместить N-терминал метионин позиции, в результате чего замок спиралью А на месте. Мы заменили остатков пролина beta5 (A2), аргинина beta104 (G6), и тирозин beta130 (H8) человеческой Хб на остатки крупного рогатого скота в настоящее время бета-globin, а именно аланин, лизин, и phenylalanine, соответственно. Эти мутации не позволяют нам получить низкий кислорода близости рекомбинантных Хб (rHb). Это свидетельствует о том, что другие факторы также влияют кислорода обязательного и эффекты лишь частично, в сочетании.

к списку статей за 2002 год (en)

в библиотеку