Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Du M, Yeh HC, Berka V, Wang LH, Tsai AL.
Дата:2002 год, декабрь.

Redox properties of human endothelial nitric-oxide synthase oxygenase and reductase domains purified from yeast expression system.

  автоматический перевод
Characterization of the redox properties of endothelial nitric-oxide synthase (eNOS) is fundamental to understanding the complicated reaction mechanism of this important enzyme participating in cardiovascular function. Yeast overexpression of both the oxygenase and reductase domains of human eNOS, i.e. eNOS(ox) and eNOS(red), has been established to accomplish this goal. UV-visible and electron paramagnetic resonance (EPR) spectral characterization for the resting eNOS(ox) and its complexes with various ligands indicated a standard NOS heme structure as a thiolate hemeprotein. Two low spin imidazole heme complexes but not the isolated eNOS(ox) were resolved by EPR indicating slight difference in heme geometry of the dimeric eNOS(ox) domain. Stoichiometric titration of eNOS(ox) demonstrated that the heme has a capacity for a reducing equivalent of 1-1.5. Additional 1.5-2.5 reducing equivalents were consumed before heme reduction occurred indicating the presence of other unknown high potential redox centers. There is no indication for additional metal centers that could explain this extra electron capacity of eNOS(ox). Ferrous eNOS(ox), in the presence of l-arginine, is fully functional in forming the tetrahydrobiopterin radical upon mixing with oxygen as demonstrated by rapid-freeze EPR measurements. Calmodulin binds eNOS(red) at 1:1 stoichiometry and high affinity. Stoichiometric titration and computer simulation enabled the determination for three redox potential separations between the four half-reactions of FMN and FAD. The extinction coefficient could also be resolved for each flavin for its semiquinone, oxidized, and reduced forms at multiple wavelengths. This first redox characterization on both eNOS domains by stoichiometric titration and the generation of a high quality EPR spectrum for the BH(4) radical intermediate illustrated the usefulness of these tools in future detailed investigations into the reaction mechanism of eNOS.   Квалификация в окислительно-восстановительных свойств эндотелия оксида азота-синтазы (eNOS) имеет фундаментальное значение для понимания сложного механизма реакции этого важного фермента, участвующих в сердечно-сосудистой функции. Дрожжи overexpression как oxygenase и редуктазы областях человеческой eNOS, т.е. eNOS (вола), и eNOS (красный), был создан для достижения этой цели. УФ-видимом и электронного парамагнитного резонанса (EPR) спектральные характеристики для отдыха eNOS (вола) и его комплексов с различными лигандами указывается стандартный NOS heme структуры как thiolate hemeprotein. Два низких спина имидазола heme комплексов, но не изолированные eNOS (вола), были решены ОРЭД указанием незначительные различия в heme геометрии в dimeric eNOS (вола) домен. Стехиометрические титрования eNOS (вола), свидетельствует о том, что heme имеет потенциал для снижения эквивалентного 1-1.5. Дополнительные 1.5-2.5 сокращения эквиваленты было потреблено до heme снижение произошло с указанием наличия других неизвестных высокий потенциал окислительно-восстановительных центрах. Существует никаких указаний на дополнительные металлические центров, которые могли бы объяснить этот дополнительный электрон потенциала eNOS (вола). Черные eNOS (вола), в присутствии л-аргинина, является полностью функциональным в формировании tetrahydrobiopterin радикальных после смешивания с кислородом, как свидетельствует быстрого замораживания ОРЭД измерений. Calmodulin связывает eNOS (красный) в масштабе 1:1 stoichiometry и высокое сродство. Стехиометрические титрования и компьютерное моделирование позволило решимость в течение трех редокс-потенциал разделения между четырьмя половины-реакции FMN и УФА. В исчезновения коэффициент также может быть решена за каждый flavin его semiquinone, окисленные, а также уменьшение форм на различных длинах волн. Это первая характеристика редокс по обе eNOS областей стехиометрический титрования и создания высококачественной ОРЭД спектра для БиГ (4) радикальные промежуточные свидетельствует о полезности этих инструментов в будущем подробного расследования по реакции механизма eNOS.

к списку статей за 2002 год (en)

в библиотеку