Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Antonicka H, Mattman A, Carlson CG, Glerum DM, Hoffbuhr KC, Leary SC, Kennaway NG, Shoubridge EA.
Дата:2002 год, декабрь.

Mutations in COX15 produce a defect in the mitochondrial heme biosynthetic pathway, causing early-onset fatal hypertrophic cardiomyopathy.

  автоматический перевод
Deficiencies in the activity of cytochrome c oxidase (COX), the terminal enzyme in the respiratory chain, are a frequent cause of autosomal recessive mitochondrial disease in infants. These patients are clinically and genetically heterogeneous, and all defects so far identified in this group have been found in genes coding for accessory proteins that play important roles in the assembly of the COX holoenzyme complex. Many patients, however, remain without a molecular diagnosis. We have used a panel of retroviral vectors expressing human COX assembly factors in these patients to identify the molecular basis for the COX deficiency by functional complementation. Here we show that overexpression of COX15, a protein involved in the synthesis of heme A, the heme prosthetic group for COX, can functionally complement the isolated COX deficiency in fibroblasts from a patient with fatal, infantile hypertrophic cardiomyopathy. Mutation analysis of COX15 in the patient identified a missense mutation (C700T) on one allele, changing a conserved arginine to tryptophan (R217W), and a splice-site mutation in intron 3 on the other allele (C447-3G), resulting in a deletion of exon 4. This splicing error introduces a frameshift and a premature stop codon, resulting in an unstable mRNA and, likely, a null allele. Mitochondrial heme A content was reduced in the patient's heart and fibroblast mitochondria, and levels of heme O were increased in the patient's heart. COX activity and the total amount of fully assembled enzyme were reduced by 50%-70% in patient fibroblasts. Expression of COX15 increased heme A content and rescued COX activity. These results suggest that reduced availability of heme A stalls the assembly of COX. This study establishes COX15 as an additional cause, along with SCO2, of fatal infantile, hypertrophic cardiomyopathy associated with isolated COX deficiency.   Недостатки в деятельности цитохром с оксидазы (COX), терминал фермент в дыхательной цепи, являются частой причиной аутосомно-рецессивной митохондриальных заболеваний у детей. Эти больные клинически и генетически разнородных, и все дефекты до сих пор, выявленных в этой группе были найдены в гены, которые кодируют белки аксессуар, которые играют важную роль в сборке с COX холофермента комплекса. Многие пациенты, однако, остаются без молекулярной диагностики. Мы использовали группы ретровирусов векторы выражения человеческого COX собраний факторов в этих пациентов выявить молекулярные основы для COX недостаток функциональных взаимодополняемости. Здесь мы показываем, что overexpression из COX15, протеин, участвующих в синтезе heme А, heme протезно группы для COX, могут функционально дополнять COX отдельные недостатки в фибробласты от пациента с летальным исходом детским гипертрофированными кардиомиопатии. Мутации анализ COX15 в больного выявила missense мутации (C700T), с одной аллеля изменять сохранение аргинина для триптофана (R217W), и сращивание-сайт мутации в интроне 3 о других аллелей (C447-3G), в результате чего исключение Ексон 4. Это сплайсинга ошибок вводит frameshift и преждевременной остановки codon, в результате нестабильной РНК, и, скорее всего, нулевым аллеля. Митохондриальная heme А содержание было сокращено в сердце пациента, и митохондрии фибробластов, и уровни heme О были увеличены в сердце пациента. COX деятельности, и общая сумма в полностью собранном фермента были снижены на 50% -70% в пациента фибробласты. Выражение COX15 увеличилось heme А содержание и спасли COX деятельности. Эти результаты свидетельствуют о том, что сокращение предложения heme A киосков сборке COX. Это исследование определяет COX15 качестве дополнительной причиной, наряду с SCO2, смертельных детских, гипертрофированными кардиомиопатий, связанных с изолированными COX недостаточности.

к списку статей за 2002 год (en)

в библиотеку