Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Begum N, Sandu OA, Duddy N.
Дата:2002 год, июль.

Negative regulation of rho signaling by insulin and its impact on actin cytoskeleton organization in vascular smooth muscle cells: role of nitric oxide and cyclic guanosine monophosphate signaling pathways.

  автоматический перевод
Recent studies from our laboratory have shown that insulin induces relaxation of vascular smooth muscle cells (VSMCs) via stimulation of myosin phosphatase and inhibition of Rho kinase activity. In this study, we examined the mechanism whereby insulin inhibits Rho signaling and its impact on actin cytoskeleton organization. Incubation of confluent serum-starved VSMCs with thrombin or phenylephrine (PE) caused a rapid increase in glutathione S-transferase-Rhotekin-Rho binding domain-associated RhoA, Rho kinase activation, and actin cytoskeleton organization, which was blocked by preincubation with insulin. Preexposure to N(G)-monomethyl L-arginine acetate (L-NMMA), a nitric oxide synthase inhibitor, and Rp-8 CPT-cyclic guanosine monophosphate (RpcGMP), a cyclic guanosine monophosphate (cGMP) antagonist, attenuated the inhibitory effect of insulin on RhoA activation and restored thrombin-induced Rho kinase activation, and site-specific phosphorylation of the myosin-bound regulatory subunit (MBS(Thr695)) of myosin-bound phosphatase (MBP), and caused actin fiber reorganization. In contrast, 8-bromo-cGMP, a cGMP agonist, mimicked the inhibitory effects of insulin and abolished thrombin-mediated Rho activation. Insulin inactivation of RhoA was accompanied by inhibition of isoprenylation via reductions in geranylgeranyl transferase-1 activity as well as increased RhoA phosphorylation, which was reversed by pretreatment with RpcGMP and L-NMMA. We conclude that insulin may inhibit Rho signaling by affecting posttranslational modification of RhoA via nitric oxide/cGMP signaling pathway to cause MBP activation, actin cytoskeletal disorganization, and vasodilation.   Недавние исследования, проведенные в нашей лаборатории, показали, что инсулин стимулирует ослабление сосудистых гладкомышечных клеток (VSMCs) через стимулирование myosin фосфатазы и ингибирование активности Ро киназы. В этом исследовании мы изучили механизм, в рамках которого инсулин препятствует Ро сигнализации и ее влияние на актинового цитоскелета организации. Вынашивание confluent сыворотки-голод VSMCs с тромбина или фенилэфрин (ПЭ) привело к быстрому росту в глутатион S-трансферазы-Rhotekin-Ро обязательного домена связанных RhoA, Ро активации киназы, и актинового цитоскелета организации, который был заблокирован preincubation с инсулином. Preexposure до N (G)-monomethyl L-аргинина ацетат (L-NMMA), один синтазы окиси азота стабилизатора, и рупий-8 CPT-циклические guanosine monophosphate (RpcGMP), циклическую guanosine monophosphate (cGMP) антагониста, ослабленных в тормозящий эффект инсулина на RhoA активации и восстановления тромбин-индуцированной Ро активации киназы, и сайт-специфические фосфорилирования из myosin-обязательность регулирования подразделения (MBS (Thr695)) от myosin-обязательность фосфатаза (MBP), и в результате актиновых волокон реорганизации. В отличие от 8-бромо-cGMP, один cGMP агонистом, mimicked на тормозящий воздействие инсулина и отменили тромбина посредничестве Ро активации. Инсулин инактивации RhoA сопровождалось ингибированием isoprenylation через сокращение geranylgeranyl трансферазы-1 деятельности, а также более RhoA фосфорилирование, которое было отменено с предварительной RpcGMP и L-NMMA. Мы пришли к выводу, что инсулин может препятствовать Ро сигнализации посттрансляционная влияющих на изменение RhoA через оксид азота / cGMP сигнальные пути причиной MBP активации, актинового цитоскелета дезорганизация, и vasodilation.

к списку статей за 2002 год (en)

в библиотеку