Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Yi S, Bernat B, Pa'l G, Kossiakoff A, Li WH.
Дата:2002 год, июль.

Functional promiscuity of squirrel monkey growth hormone receptor toward both primate and nonprimate growth hormones.

  автоматический перевод
Primate growth hormone (GH) has evolved rapidly, having undergone approximately 30% amino acid substitutions from the inferred ancestral eutherian sequence. Nevertheless, human growth hormone (hGH) is physiologically effective when administered to nonprimate mammals. In contrast, its functional counterpart, the human growth hormone receptor (hGHR), has evolved species specificity so that it responds only to Old World primate GHs. It has been proposed that this species specificity of the hGHR is largely caused by the Leu --> Arg change at position 43 after a prior His --> Asp change at position 171 of the GH. Sequence analyses supported this hypothesis and revealed that the transitional phase in the GH:GHR coevolution still persists in New World monkeys. For example, although the GH of the squirrel monkey has the His --> Asp substitution at position 171, residue 43 of its GHR is a Leu, the nonprimate residue. If the squirrel monkey truly represents an intermediate stage of GH:GHR coevolution, its GHR should respond to both hGH and nonprimate GH. Also, if the emergence of species specificity was a result of the selection for a more efficient GH:GHR interaction, then changing residue 43 of the squirrel monkey growth hormone receptor (smGHR) to Arg should increase its binding affinity toward higher primate GH. To test these hypotheses, we performed protein-binding assays between the smGHR and both human and rat GHs, using the surface plasmon resonance methodology. Furthermore, the effects of reciprocal mutations at position 43 of human and squirrel monkey GHRs are measured for their binding affinities toward human and squirrel monkey GHs. The results from the binding kinetic assays clearly demonstrate that the smGHR is in the intermediate state of the evolution of species specificity. Interestingly, the altered residue Arg at position 43 of the smGHR does not lead to an increased binding affinity. The implications of these results on the evolution of the GH:GHR interaction and on functional evolution are discussed.   Примас гормона роста (GH) превратилась быстро, имеющие подверглись около 30% аминокислотных замен из установлены предков eutherian последовательности. Тем не менее, человека гормона роста (hGH) является физиологически эффективным при ведении к nonprimate млекопитающих. В отличие от своих функциональных коллега, человеческий рецептор гормона роста (hGHR), превратилась видов специфичности с тем, что он реагирует только на Старого Света приматов GHs. Было предложено, чтобы этот вид специфический характер hGHR во многом вызваны лев -> Арг изменения в позиции 43 после предварительного Его -> Асп изменения в позиции 171 в GH. Последовательность анализа поддержали эту гипотезу и показали, что переходный этап в GH: GHR coevolution-прежнему упорствует в Новый Мир обезьян. Так, например, хотя GH из белка обезьяна имеет Его -> Асп замещения в позиции 171, остаток 43 его GHR является лев, то nonprimate остатков. Если белка обезьяна действительно представляет собой промежуточный этап GH: GHR coevolution, его GHR должны реагировать на hGH и nonprimate GH. Кроме того, в случае возникновения видов конкретности результате отбора для более эффективного GH: GHR взаимодействия, то изменение остатков 43 из белка обезьяна рецептор гормона роста (smGHR) к Арг следует увеличить ее аффинностью к высших приматов GH. Чтобы проверить эти гипотезы, мы выполняли белково-обязательные тесты между smGHR и как людские, так и крыс GHs, используя поверхность plasmon резонанс методологии. Кроме того, последствия взаимного мутации в позиции 43 из человеческого белка и обезьяна GHRs измеряются их обязательными к человеческой общности, и белка обезьяна GHs. Результаты обязательного кинетические анализы ясно показывают, что smGHR находится в промежуточном состоянии эволюции видов специфика. Интересно, что изменения остатков Арг в позиции 43 из smGHR не приведет к увеличению аффинностью. Последствия этих результатов эволюции этого GH: GHR взаимодействие и функциональные изменения обсуждаются.

к списку статей за 2002 год (en)

в библиотеку