Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Usanov SA, Graham SE, Lepesheva GI, Azeva TN, Strushkevich NV, Gilep AA, Estabrook RW, Peterson JA.
Дата:2002 год, июль.

Probing the interaction of bovine cytochrome P450scc (CYP11A1) with adrenodoxin: evaluating site-directed mutations by molecular modeling.

  автоматический перевод
The present study was undertaken to evaluate the role of positively charged amino acid residues proposed to reside on the proximal surface of bovine cytochrome P450 cholesterol side chain cleavage (P450scc, CYP11A1) and to determine which residues may be involved in protein-protein interactions with the electron carrier adrenodoxin (Adx). In previous studies, nine different lysine residues were identified by chemical and immunological cross-linking experiments as potentially interacting with Adx, while in the present study, two arginine residues have been identified from sequence alignments. From these 11 residues, 13 different P450scc mutants were made of which only seven were able to be expressed and characterized. Each of the seven mutants were evaluated for their ability to bind Adx, to be reduced, and for their enzymatic activity. Among these, K403Q and K405Q showed a consistent decrease in Adx binding, the ability to be reduced by Adx, and enzymatic activity, with K405Q being affected to a much greater extent. More dramatic was the complete loss of Adx binding by R426Q, while still retaining its ability to be chemically reduced and bind carbon monoxide. Independently, a homology model of P450scc was constructed and docked with the structure of Adx. Four potential sites of interaction were identified: P450scc:K403 with Adx:D76, P450scc:K405 with Adx:D72; P450scc:R426 with Adx:E73, and P450scc:K267 with Adx:E47. Thus, the biochemical and molecular modeling studies together support the hypothesis that K267, K403, K405, and R426 participate in the electrostatic interaction of P450scc with Adx.   Настоящее исследование было проведено для оценки роли положительно заряженных аминокислотных остатков предложил располагаться на проксимальной поверхности говядину цитохрома P450 холестерина боковой цепи спайности (P450scc, CYP11A1), и определить, какие остатки могут быть вовлечены в белок-белковых взаимодействий с электрон перевозчик adrenodoxin (Adx). В ходе предыдущих исследований, девять различных лизина остатки были определены химические и иммунологические перекрестные связи эксперименты, как потенциально взаимодействующих с Adx, в то время как в настоящем исследовании, два аргинина остатки были выявлены из последовательности согласований. Из этих 11 остатков, 13 различных P450scc мутантов были сделаны из которых только семеро были в состоянии быть выражены и характерны. Каждая из семи мутантов были оценены по их способности связывать Adx, которые должны быть сокращены, и для их ферментативной активности. Среди них K403Q и K405Q показали последовательного снижения Adx обязательный характер, способность быть сокращены на Adx, и ферментативную активность, с K405Q быть затронуты в гораздо большей степени. Более резким было полной потери Adx обязательным R426Q, в то же время сохраняя его способность быть сокращены и химически связывать окись углерода. Независимо, один гомологии модель P450scc был построен и стыковка со структурой Adx. Четыре потенциальных объектов взаимодействия были определены: P450scc: K403 с Adx: D76, P450scc: K405 с Adx: D72; P450scc: R426 с Adx: E73, и P450scc: K267 с Adx: E47. Таким образом, биохимических и молекулярных исследований, моделирования вместе поддерживают гипотезу о том, что K267, K403, K405, R426, и участвовать в электростатического взаимодействия P450scc с Adx.

к списку статей за 2002 год (en)

в библиотеку