Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Rodriguez-Zavala JS, Weiner H.
Дата:2002 год, июль.

Structural aspects of aldehyde dehydrogenase that influence dimer-tetramer formation.

  автоматический перевод
Aldehyde dehydrogenases are isolated as dimers or tetramers but have essentially identical structures. The homotetramer (ALDH1 or ALDH2) is a dimer of dimers (A-B + C-D). In the tetrameric enzyme, Ser500 from subunit "D" interacts with Arg84, a conserved residue, from subunit "A". In the dimeric ALDH3 form, the interaction cannot exist. It has been proposed that the formation of the tetramer is prevented by the presence of a C-terminal tail in ALDH3 that is not present in ALDH1 or 2. To understand the forces that maintain the tetramer, deletion of the tail in ALDH3, addition of different tails in ALDH1, and mutations of different residues located in the dimer-dimer interface were made. Gel filtration of the recombinantly expressed enzymes demonstrated that no change in their oligomerization occurred. Urea denaturation showed a diminution to the stability of the ALDH1 mutants. The K(m) for propionaldehyde was similar to that of the wild-type enzyme, but the K(m) for NAD was altered. A double mutant of D80G and S82A produced an enzyme with the ability to form dimers and tetramers in a protein-concentration-dependent manner. Though stable, this dimeric form was inactive. The tetramer exhibited 10% activity compared with the wild type. Sequence alignment demonstrated that the hydrophobic surface area is increased in the tetrameric enzymes. The hydrophobic surface seems to be the main force that drives the formation of tetramers. The results indicated that residues 80 and 82 are involved in maintaining the tetramer after its assembly but the C-terminal extension contributes to the overall stability of the assembled protein.   Альдегидов dehydrogenases изолированы, как димеров или tetramers но, в основном идентичные структуры. В homotetramer (ALDH1 или ALDH2) представляет собой димер димеров (AB + CD). В tetrameric фермента, Ser500 из подразделения "D" взаимодействует с Arg84, один сохранение остатков, из подразделения "А". В dimeric ALDH3 форме, взаимодействия не может существовать. Было предложено, что формирование в тетрамер препятствуют присутствии С-терминал хвост ALDH3 в том, что не будет присутствовать в ALDH1 или 2. Чтобы понять силы, которые поддерживают на тетрамер, исключение из хвоста в ALDH3, помимо различных "хвостов" в ALDH1 и мутаций различных отходов, расположенных в димера-димера интерфейсе. Гель фильтрации из recombinantly выразил ферментов показали, что никаких изменений в их олигомеризации произошло. Мочевина денатурации показали снижение для стабильности в ALDH1 мутантов. В K (м) для propionaldehyde был аналогичен, что из дикого фермента, но K (м) для NAD было изменено. Двойной мутанта из D80G и S82A выпустил ферментов, способных сформировать димеров и tetramers в белково-концентрация-зависимых образом. Несмотря на стабильный, это dimeric форме был неактивным. В тетрамер выставлены 10% активности по сравнению с дикого типа. Последовательность согласования показали, что гидрофобные поверхности увеличивается в tetrameric ферментов. В гидрофобные поверхности, как представляется, является главной силой, которая ориентирована на формирование tetramers. Результаты указали, что остатки 80 и 82 принимают участие в поддержании тетрамер после его сборки, но C-терминала продление способствует общей стабильности в собранном белка.

к списку статей за 2002 год (en)

в библиотеку