Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Holsberger DR, Rice CD, Thurston RJ.
Дата:2002 год, июль.

Localization of a proteolytic enzyme within the efferent and deferent duct epithelial cells of the turkey (Meleagris gallopavo) using immunohistochemistry.

  автоматический перевод
Turkey seminal plasma contains a serine protease found to be distinct from the spermatozoal acrosin. However, the origin and biological roles of this enzyme are unknown. Our experimental objective was to identify the cellular source of this protease within the male reproductive tract. The enzyme was isolated from seminal plasma using benzamidine-Sepharose 6B chromatography. A synthetic substrate, Nalpha-benzoyl-DL-arginine p-nitroanilide, was used to detect fractions containing the enzyme. The affinity chromatography technique yielded a 150-fold increase in amidase activity. Analysis of the protease by SDS-PAGE revealed two protein bands with relative molecular masses of 37 000 and 61 000. Proteolytic activity was detected within the smaller band as evidenced by casein digestion. Further analysis of the purified protein revealed that the smaller protein band was glycosylated. To determine the cellular source of the protease, a panel of mouse monoclonal antibodies was then developed against the purified protease, and used in immunohistochemistry. Frozen tissue sections from the liver, testis, epididymal region, and deferent duct were fixed in 4% (w/v) paraformaldehyde, permeabilized with 0.2% (v/v) (octylphenoxy)polyethoxyethanol followed by routine immunohistochemistry procedures. Monoclonal antibodies did not bind to tissue sections from either the liver or testis, or to blood plasma proteins. Both the distal portion of the efferent duct and the deferent duct were immunoreactive. We concluded that the protease found in turkey seminal plasma is concentrated to the distal efferent duct and the deferent duct epithelial cells.   урция семенной плазмы содержит серин протеазы оказались отличными от spermatozoal acrosin. Однако, происхождение и биологические роли этого фермента неизвестно. Наша экспериментальная цель состояла в том, чтобы определить сотовой источником этого протеазы рамках мужского репродуктивного тракта. Фермент был изолирован от семенной плазмы, используя benzamidine-Sepharose 6B хроматографии. А синтетического субстрата, Nalpha-бензоил-DL-аргинина п-nitroanilide, был использован для выявления фракций, содержащие фермент. В аффинной хроматографии, метод дает 150-кратное увеличение в amidase деятельности. Анализ на протеазы на SDS-СТРАНИЦЫ выявлены два белка полосах с относительной молекулярной массы 37000 и 61000. Протеолитической активности был выявлен в небольших группа, как свидетельствуют казеина пищеварения. Дальнейший анализ очищенного белка показало, что чем меньше белка полосы была гликированного. Для определения сотовой источник в протеазы, группу мыши моноклональных антител был разработан против очищенных протеазы, и используется в иммуногистохимия. Замороженные ткани разделы из печени, испытывая, epididymal регионе, и deferent канальные были зафиксированы в 4% (в / в) paraformaldehyde, permeabilized с 0,2% (в / в) (octylphenoxy) polyethoxyethanol следуют иммуногистохимия рутинных процедур. Моноклональные антитела не связываются с разделами из ткани или печени или испытывать, или плазмы крови белков. Оба дистальной части из эфферентных шумам и deferent канальные были immunoreactive. Мы пришли к выводу, что протеазы индейки содержится в полугодовом плазмы сконцентрировано на дистальной эфферентных шумам и deferent шумам и эпителиальных клеток.

к списку статей за 2002 год (en)

в библиотеку