Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Alkema WB, Prins AK, de Vries E, Janssen DB.
Дата:2002 год, июль.

Role of alphaArg145 and betaArg263 in the active site of penicillin acylase of Escherichia coli.

  автоматический перевод
The active site of penicillin acylase of Escherichia coli contains two conserved arginine residues. The function of these arginines, alphaArg145 and betaArg263, was studied by site-directed mutagenesis and kinetic analysis of the mutant enzymes. The mutants alphaArg145-->Leu (alphaArg145Leu), alphaArg145Cys and alphaArg145Lys were normally processed and exported to the periplasm, whereas expression of the mutants betaArg263Leu, betaArg263Asn and betaArg263Lys yielded large amounts of precursor protein in the periplasm, indicating that betaArg263 is crucial for efficient processing of the enzyme. Either modification of both arginine residues by 2,3-butanedione or replacement by site-directed mutagenesis yielded enzymes with a decreased specificity (kcat/K(m)) for 2-nitro-5-[(phenylacetyl)amino]benzoic acid, indicating that both residues are important in catalysis. Compared with the wild type, the alphaArg145 mutants exhibited a 3-6-fold-increased preference for 6-aminopenicillanic acid as the deacylating nucleophile compared with water. Analysis of the steady-state parameters of these mutants for the hydrolysis of penicillin G and phenylacetamide indicated that destabilization of the Michaelis-Menten complex accounts for the improved activity with beta-lactam substrates. Analysis of pH-activity profiles of wild-type enzyme and the betaArg263Lys mutant showed that betaArg263 has to be positively charged for catalysis, but is not involved in substrate binding. The results provide an insight into the catalytic mechanism of penicillin acylase, in which alphaArg145 is involved in binding of beta-lactam substrates and betaArg263 is important both for stabilizing the transition state in the reaction and for correct processing of the precursor protein.   Активное сайт пенициллина acylase из Эшерихия коли содержит два сохранение остатков аргинина. Функция этих arginines, alphaArg145 и betaArg263, был изучен сайт-направленного мутагенеза и кинетического анализа мутанта ферментов. В мутантов alphaArg145 -> Лев (alphaArg145Leu), alphaArg145Cys и alphaArg145Lys были, как правило, обрабатывается и экспортируется в periplasm, тогда выражение мутанты betaArg263Leu, betaArg263Asn и betaArg263Lys принесли большого количества прекурсоров белка в periplasm, указав, что betaArg263 имеет решающее значение для эффективного обработки фермента. Либо изменения, так аргинина остатков на 2,3-butanedione или замене на сайт-направленный мутагенез ферментов принесли с уменьшением специфичность (kcat / K (м)) на 2-нитро-5-[(phenylacetyl) амино] бензойной кислоты, с указанием , что и остатки имеют важное значение в катализ. По сравнению с дикого типа, то alphaArg145 мутантов выставлены в 3-6 раз-увеличился предпочтение 6-aminopenicillanic кислота, как deacylating nucleophile сравнению с водой. Анализ на стационарном параметры этих мутантов для гидролиза пенициллина Г phenylacetamide и указал, что дестабилизация в Михаэлиса-Ментен сложных счетов для улучшения деятельности с бета-lactam подложек. Анализ рН-активности профилей дикого фермента и betaArg263Lys мутанта показали, что betaArg263 должен быть положительно заряженного для катализа, но не участвует в субстрате обязательными. Результаты обеспечить более глубокое понимание механизма каталитических пенициллина acylase, в которой alphaArg145 участвует в связывании бета-lactam субстратов и betaArg263 имеет важное значение как для стабилизации переходного состояния в реакции и для правильной обработки предшественником белка.

к списку статей за 2002 год (en)

в библиотеку