Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Glowacki G, Braren R, Firner K, Nissen M, Ku"hl M, Reche P, Bazan F, Cetkovic-Cvrlje M, Leiter E, Haag F, Koch-Nolte F.
Дата:2002 год, июль.

The family of toxin-related ecto-ADP-ribosyltransferases in humans and the mouse.

  автоматический перевод
ADP-ribosyltransferases including toxins secreted by Vibrio cholera, Pseudomonas aerurginosa, and other pathogenic bacteria inactivate the function of human target proteins by attaching ADP-ribose onto a critical amino acid residue. Cross-species polymerase chain reaction (PCR) and database mining identified the orthologs of these ADP-ribosylating toxins in humans and the mouse. The human genome contains four functional toxin-related ADP-ribosyltransferase genes (ARTs) and two related intron-containing pseudogenes; the mouse has six functional orthologs. The human and mouse ART genes map to chromosomal regions with conserved linkage synteny. The individual ART genes reveal highly restricted expression patterns, which are largely conserved in humans and the mouse. We confirmed the predicted extracellular location of the ART proteins by expressing recombinant ARTs in insect cells. Two human and four mouse ARTs contain the active site motif (R-S-EXE) typical of arginine-specific ADP-ribosyltransferases and exhibit the predicted enzyme activities. Two other human ARTs and their murine orthologues deviate in the active site motif and lack detectable enzyme activity. Conceivably, these ARTs may have acquired a new specificity or function. The position-sensitive iterative database search program PSI-BLAST connected the mammalian ARTs with most known bacterial ADP-ribosylating toxins. In contrast, no related open reading frames occur in the four completed genomes of lower eucaryotes (yeast, worm, fly, and mustard weed). Interestingly, these organisms also lack genes for ADP-ribosylhydrolases, the enzymes that reverse protein ADP-ribosylation. This suggests that the two enzyme families that catalyze reversible mono-ADP-ribosylation either were lost from the genomes of these nonchordata eucaryotes or were subject to horizontal gene transfer between kingdoms.   ADP-ribosyltransferases включая токсины, секретируемых вибрион холеры, Псеудомонас aerurginosa и других патогенных бактерий инактивация функции человеческого целевых белков путем присоединения ADP-рибоза на критическом аминокислотных остатков. Кросс-видов полимеразной цепной реакции (ПЦР), и базы данных добычи определил orthologs этих ADP-ribosylating токсинов в организме человека и мыши. Геном человека содержит четыре функциональных токсин, связанных ADP-ribosyltransferase генов (ARTs), и два взаимосвязанных интроне содержащих pseudogenes; мышь имеет шесть функциональных orthologs. Человек и мышь ART генов карты хромосом регионов в сохранение связей synteny. В отдельных генов ART показывают весьма ограничен выражение модели, которые в значительной степени сохраняется у людей и мышей. Мы подтвердили прогнозируемый внеклеточного место расположения ART белков, выразив рекомбинантных ARTs в клетках насекомых. Два человека и четыре мыши ARTs содержат активные сайт мотив (RS-EXE) типичной аргинина конкретных ADP-ribosyltransferases и выставки прогнозируемый фермента деятельности. Два других населенных ARTs и их murine orthologues отклоняться в активном сайте мотив и отсутствие обнаружению активность фермента. Очевидно, эти ARTs Возможно, что они приобрели новую специфику или функции. Позиция чувствительных данных итеративный поиск программы PSI-BLAST, связанные млекопитающих ARTs с большинством известных бактерий ADP-ribosylating токсинов. В отличие от этого, не связанных с открытым чтении кадров происходит в четырех завершенных геномов нижних eucaryotes (дрожжи, червь, летать, и иприт сорняков). Интересно, что эти организмы также отсутствие генов ADP-ribosylhydrolases, ферментов, что вспять белка ADP-ribosylation. Это говорит о том, что эти два фермента семей, которые активизировали обратимый моно-ADP-ribosylation либо были потеряны из геномов этих nonchordata eucaryotes или подвергаются горизонтальный перенос генов между царств.

к списку статей за 2002 год (en)

в библиотеку