Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Bader R, Rytz G, Lerch M, Beck-Sickinger AG, Zerbe O.
Дата:2002 год, июнь.

Key motif to gain selectivity at the neuropeptide Y5-receptor: structure and dynamics of micelle-bound [Ala31, Pro32]-NPY.

  автоматический перевод
The structure of [Ala(31), Pro(32)]-NPY, a neuropeptide Y mutant with selectivity for the NPY Y(5)-receptor (Cabrele, C., Wieland, H. A., Stidsen, C., Beck-Sickinger, A. G., (2002) Biochemistry XX, XXXX-XXXX (companion paper)), has been characterized in the presence of the membrane mimetic dodecylphosphocholine (DPC) micelles using high-resolution NMR techniques. The overall topology closely resembles the fold of the previously described Y(5)-receptor-selective agonist [Ala(31), Aib(32)]-NPY (Cabrele, C., Langer, M., Bader, R., Wieland, H. A., Doods, H. N., Zerbe, O., and Beck-Sickinger, A. G. (2000) J. Biol. Chem 275, 36043-36048). Similar to wild-type neuropeptide Y (NPY) and [Ala(31), Aib(32)]-NPY, the N-terminal residues Tyr(1)-Asp(16) are disordered in solution. Starting from residue Leu(17), an alpha helix extends toward the C-terminus. The decreased density of medium-range NOEs for the C-terminal residues resulting in larger RMSD values for the backbone atoms of Ala(31)-Tyr(36) indicates that the alpha helix has become interrupted through the [Ala(31), Pro(32)] mutation. This finding is further supported by (15)N-relaxation data through which we can demonstrate that the well-defined alpha helix is restricted to residues 17-31, with the C-terminal tetrapeptide displaying increased flexibility as compared to NPY. Surprisingly, increased generalized order parameter as well as decreased (3)J(HN)(alpha) scalar coupling constants reveal that the central helix is stabilized in comparison to wild-type NPY. Micelle-integrating spin labels were used to probe the mode of association of the helix with the membrane mimetic. The Y(5)-receptor-selective mutant and NPY share a similar orientation, which is parallel to the lipid surface. However, signal reductions due to efficient electron, nuclear spin relaxation were much less pronounced for the surface-averted residues in [Ala(31), Pro(32)]-NPY when compared to wild-type DPC-bound NPY. Only the signals of residues Asn(29) and Leu(30) were significantly more reduced in the mutant. The postulation of a different membrane binding mode of [Ala(31), Pro(32)]-NPY is further supported by the faster H/D exchange at the C-terminal amide protons. We conclude that arginine residues 33 and 35, which are believed to be directly involved in forming contacts to acidic receptor residues at the membrane-water interface, are no longer fixed in a well-defined conformation close to the membrane surface in [Ala(31), Pro(32)]-NPY.   Структура [Ала (31), Pro (32)]-NPY, один neuropeptide Ю мутанта с селективности для NPY Y (5)-рецептор (Кабреле, К., Виланд, HA, Стидсен, К., Beck-Сицкингер , AG, (2002) Биохимия XX, XXXX-XXXX (компаньон документ)), были характерны в присутствии мембраны mimetic dodecylphosphocholine (DPC) мицеллах с использованием высокого разрешения ЯМР методы. Общая топология тесно похож на лоно ранее описанные Y (5)-рецептор-селективный агонист [Ала (31), Аиб (32)]-NPY (Кабреле, К., Лангер, М., Бадер, Р., Виланда , HA, Дудс, HN, Зербе, О., и Бек-Сицкингер, AG (2000) J. биол. химические 275, 36043-36048). Аналогичные диким neuropeptide Y (NPY), и [Ала (31), Аиб (32)]-NPY года N-терминал остатки Tyr (1)-Асп (16) являются беспорядочной в растворе. Начиная от остатков леи (17), альфа спирали простирается к C-окончание. Снижение плотности средней дальности NOEs для C-терминала остатки в результате чего крупные RMSD значения для позвоночника атомы Ала (31)-Tyr (36) свидетельствует о том, что альфа-спирали стал прерываться через [Ала (31), Pro (32)] мутации. Этот вывод также поддерживается (15) N-релаксации данных с помощью которых мы сможем продемонстрировать, что четко определенных альфа-спирали ограничен остатки 17-31, с C-терминала tetrapeptide отображения большей гибкости по сравнению с NPY. Удивительно, но более обобщенный параметр порядка, а также уменьшилось (3) J (HN) (альфа) скалярных констант связи, свидетельствуют о том, что центральной спиралью стабилизируется по сравнению с диким NPY. Микелле-интеграции спина этикетки были использованы для зонда режиме ассоциации из спирали с мембраной mimetic. В Y (5)-рецептор-мутанта, и избирательный NPY доля аналогичной направленности, который параллельно с липидов поверхности. Однако сигнал из-за сокращения эффективного электрон, ядерный спин релаксации были гораздо менее заметными на поверхности-избежать остатков в [Ала (31), Pro (32)]-NPY по сравнению с диким DPC-обязательность NPY. Только сигналы остатков Asn (29), и лев (30) были значительно более уменьшена в мутанта. В назначениям иной мембраны обязательный режим [Ала (31), Pro (32)]-NPY дополнительно к тем быстрее H / D обмена на C-терминала амид протонов. Мы пришли к выводу, что остатки аргинина 33 и 35, которые, как считается, непосредственно участвуют в формировании контактов в кислотных остатков рецепторов на мембране воды интерфейс, больше не зафиксированные в четко определенной конформации близко к поверхности мембраны в [Ала (31 ), Pro (32)]-NPY.

к списку статей за 2002 год (en)

в библиотеку