Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Lee P, Colman RF.
Дата:2002 год, май.

Implication by site-directed mutagenesis of Arg314 and Tyr316 in the coenzyme site of pig mitochondrial NADP-dependent isocitrate dehydrogenase.

  автоматический перевод
Sequence alignment of pig mitochondrial NADP-dependent isocitrate dehydrogenase with eukaryotic (human, rat, and yeast) and Escherichia coli isocitrate dehydrogenases reveals that Tyr316 is completely conserved and is equivalent to the E. coli Tyr345, which interacts with the 2'-phosphate of NADP in the crystal structure [Hurley et al., Biochemistry 30 (1991) 8671-8678]. Lys321 is also completely conserved in the five isocitrate dehydrogenases. Either an arginine or lysine residue is found among the enzymes from other species at the position corresponding to the pig enzyme Arg314. While Arg323 is not conserved among all species, its proximity to the coenzyme site makes it a good candidate for investigation. The importance of these four amino acids to the function of pig mitochondrial NADP-isocitrate dehydrogenase was studied by site-directed mutagenesis. Mutants (R314Q, Y316F, Y316L, K321Q, and R323Q) were generated by a megaprimer polymerase chain reaction method. Wild-type and mutant enzymes were expressed in E. coli and purified to homogeneity. All mutant and wild-type enzymes exhibited comparable molecular weights indicative of the dimeric enzyme. Mutations do not cause an appreciable change in enzyme secondary structure as revealed by circular dichroism measurements. The kinetic parameters (V(max) and K(M) values) of K321Q and R323Q are similar to those of wild-type, indicating that Lys321 and Arg323 are not involved in enzyme function. R314Q exhibits a 10-fold increase in K(M) for NADP as compared to that of wild-type, while they have comparable V(max) values. These results suggest that Arg314 contributes to the affinity between the enzyme and NADP. The hydroxyl group of Tyr316 is not required for enzyme function since Y316F exhibits similar kinetic parameters to those of wild-type. Y316L shows a 4-fold increase in K(M) for NADP and a decrease in V(max) as compared to wild-type, suggesting that the aromatic ring of the Tyr of isocitrate dehydrogenase contributes to the affinity for coenzyme, as well as to catalysis. The K(i) for NAD of R314Q, Y316F, and Y316L is comparable to that of wild-type, indicating that the Arg314 and Tyr316 may be located near the 2'-phosphate of enzyme-bound NADP. (c) 2002 Elsevier Science (USA).   Последовательность согласования свинья митохондриальной NADP-зависимых isocitrate дегидрогеназа с эукариот (человека, крысы, и дрожжи), и Эшерихия коли isocitrate dehydrogenases показывает, что Tyr316 полностью сохраняется и соответствует E. титр Tyr345, которая взаимодействует с 2'-фосфата в NADP в кристаллической структуры [Херли и др.., Биохимия 30 (1991) 8671-8678]. Lys321 также полностью сохраняется в пяти isocitrate dehydrogenases. Либо аргинина или лизина остатков находится среди ферментов от других видов, на должность в соответствии с свинья фермента Arg314. Хотя Arg323 не сохраняется среди всех видов, его близость к coenzyme сайта делает его хорошим кандидатом для проведения расследования. Важность этих четырех аминокислот к функции митохондрий свинья NADP-isocitrate дегидрогеназа был изучен сайт-направленного мутагенеза. Мутанты (R314Q, Y316F, Y316L, K321Q и R323Q) были созданы megaprimer полимеразной цепной реакции метода. Wild-типа и мутантных ферментов были высказаны в Е. титр и чистый до однородности. Все мутанта, и дикого ферментов выставлены сопоставимых молекулярного веса свидетельствует о dimeric фермента. Мутации не вызывают заметного изменения в структуре фермента, среднего, как свидетельствует циркуляр dichroism измерений. В кинетических параметров (V (макс.) и K (M) значения) от K321Q и R323Q аналогичны тем, дикого, что свидетельствует о том, что Lys321 и Arg323 не участвуют в функции фермента. R314Q экспонатов 10-кратное увеличение в K (M) для NADP по сравнению с дикого типа, в то время как они сопоставимы V (макс.) ценностей. Эти результаты свидетельствуют о том, что Arg314 способствует близости между ферментом и NADP. В гидроксильные группы Tyr316 не требуется для фермента функцию, так как Y316F экспонатов аналогичных кинетических параметров для тех, дикого. Y316L показывает 4-кратное увеличение в K (M) для NADP и уменьшение объема V (макс.), по сравнению с диким, что свидетельствует о том, что ароматическое кольцо из Тира в isocitrate дегидрогеназа способствует близость к coenzyme, а также для катализа. В K (я) для NAD по R314Q, Y316F и Y316L сопоставима с дикого, что свидетельствует о том, что Arg314 и Tyr316 могут быть расположены рядом с 2'-фосфаты ферментов-обязательность NADP. (с) 2002 Elsevier Science (США).

к списку статей за 2002 год (en)

в библиотеку