Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Capila I, Wu Y, Rethwisch DW, Matte A, Cygler M, Linhardt RJ.
Дата:2002 год, июнь.

Role of arginine 292 in the catalytic activity of chondroitin AC lyase from Flavobacterium heparinum.

  автоматический перевод
Chondroitin AC lyase (chondroitinase EC 4.2.2.5), an eliminase from Flavobacterium heparinum, cleaves chondroitin sulfate glycosaminoglycans (GAGs) at 1,4 glycosidic linkages between N-acetylgalactosamine and glucuronic acid residues. Cleavage occurs through beta-elimination in a random endolytic action pattern. Crystal structures of chondroitin AC lyase (wild type) complexed with oligosaccharides reveal a binding site within a narrow and shallow protein channel, suggesting several amino acids as candidates for the active site residues. Site-specific mutagenesis studies on residues within the active-site tunnel revealed that only the Arg to Ala 292 mutation (R292A) retained activity. Furthermore, structural data suggested that R292 was primarily involved in recognition of N-acetyl or O-sulfo moieties of galactosamine residues and did not directly participate in catalysis. The current study demonstrates that the R292A mutation affords approximately 10-fold higher K(m) values but no significant change in V(max), consistent with hypothesis that R292 is involved in binding the O-sulfo moiety of the saccharide residues. Change in chondroitin sulfate viscosity, as a function of its enzymatic cleavage, affords a shallower concave curve for the R292A mutant, suggesting its action pattern is neither purely random endolytic nor purely random exolytic. Product studies using gel electrophoresis confirm the altered action pattern of this mutant. Thus, these data suggest that the R292A mutation effectively reduces binding affinity, making it possible for the oligosaccharide chain, still bound after initial endolytic cleavage, to slide through the tunnel to the catalytic site for subsequent, processive, step-wise, exolytic cleavage.   Хондроитин AC lyase (chondroitinase ЕС 4.2.2.5), один eliminase из Flavobacterium heparinum, cleaves хондроитин сульфат гликозаминогликанов (GAGs) на 1,4 glycosidic связей между N-acetylgalactosamine и glucuronic кислотных остатков. Дробление происходит через бета-ликвидация в случайном endolytic действия схемы. Кристаллической структуры хондроитин AC lyase (дикого типа), связанный с олигосахаридов выявить обязательного сайте в узких и мелководных белка канал, предложив ряд аминокислот в качестве кандидатов для активного сайт остатки. Сайт конкретных исследований по мутагенез остатков в активном-сайт туннеля показало, что только Арг в Ала 292 мутации (R292A) сохранил деятельности. Кроме того, структурные данные свидетельствуют о том, что R292 был в первую очередь, участвующих в знак признания N-ацетил или O-sulfo фрагментов из galactosamine остатков и не принимали непосредственного участия в катализ. Нынешнее исследование показывает, что R292A мутация дает приблизительно в 10 раз выше, K (м) значения, но никаких существенных изменений в V (макс.), в соответствии с гипотезой о том, что R292 занимается обязательными O-sulfo moiety из сахарид остатки. Изменения в хондроитин сульфат вязкость, в зависимости от его ферментативной спайностью, дает меньше вогнутой кривой для R292A мутанта, предложив свою модель действий не является ни чисто случайными endolytic, ни чисто случайными exolytic. Продукт исследования с помощью гель-электрофореза подтвердить изменили характер деятельности этого мутанта. Таким образом, эти данные свидетельствуют о том, что R292A мутации эффективно снижает аффинностью, что делает возможным для олигосахарид цепи, по-прежнему обязаны после первоначального endolytic спайностью, скользит через туннель для каталитического сайта для последующего, processive, поэтапный, exolytic спайности.

к списку статей за 2002 год (en)

в библиотеку