Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Biberstine-Kinkade KJ, Yu L, Stull N, LeRoy B, Bennett S, Cross A, Dinauer MC.
Дата:2002 год, май.

Mutagenesis of p22(phox) histidine 94. A histidine in this position is not required for flavocytochrome b558 function.

  автоматический перевод
The NADPH oxidase is a multicomponent enzyme that transfers electrons from NADPH to O2 to generate superoxide (O2*-), the precursor of microbicidal oxygen species that play an important role in host defense. Flavocytochrome b558, a heterodimeric oxidoreductase comprised of gp91(phox) and p22(phox) subunits, contains two nonidentical, bis-histidine-ligated heme groups imbedded within the membrane. Four histidine residues that appear to serve as noncovalent axial heme ligands reside within the hydrophobic N terminus of gp91(phox), but the role of p22(phox) in heme binding is unclear. We compared biochemical and functional features of wild type flavocytochrome b558 with those in cells co-expressing gp91(phox) with p22(phox) harboring amino acid substitutions at histidine 94, the only invariant histidine residue within the p22(phox) subunit. Substitution with leucine, tyrosine, or methionine did not affect heterodimer formation or flavocytochrome b558 function. The heme spectrum in purified preparations of flavocytochrome b558 containing the p22(phox) derivative was unaffected. In contrast, substitution of histidine 94 with arginine appeared to disrupt the intrinsic stability of p22(phox) and, secondarily, the stability of mature gp91(phox) and abrogated O2*- production. These findings demonstrate that His94 p22(phox) is not required for heme binding or function of flavocytochrome b558 in the NADPH oxidase.   В NADPH оксидазы является многокомпонентная фермента в том, что передача электронов от NADPH для O2 генерировать супероксиддисмутазы (O2 *-), предвестником бактерицидных кислорода, которые играют важную роль в принимающих обороны. Flavocytochrome b558, один heterodimeric oxidoreductase составе gp91 (phox) и p22 (phox) подразделения, содержит два nonidentical, бис-гистидина-ligated heme групп отражение в мембране. Четыре гистидина остатков, которые появляются в качестве noncovalent осевой heme лигандов проживают в гидрофобных Н русло от gp91 (phox), но роль p22 (phox) в heme обязательным является неясным. Мы сравнению биохимических и функциональных особенностей дикого типа flavocytochrome b558 с теми, в клетках совместно выразив gp91 (phox) с p22 (phox) укрывательство аминокислотных замен на гистидина 94, только инвариантных остатков гистидина в p22 (phox) ПОДРАЗДЕЛЕНИЕ. Замены с лейцина, тирозин, метионин или не затрагивает heterodimer формирования или flavocytochrome b558 функции. В heme спектра в очищенных препаратов flavocytochrome b558 содержащий p22 (phox) производные был неизменным. В отличие от этого, замена гистидина 94 с аргинина, как нарушить внутреннюю стабильность p22 (phox), и, во вторую очередь, стабильность зрелых gp91 (phox) и отменены O2 *- производства. Эти выводы свидетельствуют о том, что His94 p22 (phox) не требуется для heme обязательных или функция flavocytochrome b558 в NADPH оксидазы.

к списку статей за 2002 год (en)

в библиотеку