Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Jameson GB, Anderson BF, Breyer WA, Day CL, Tweedie JW, Baker EN.
Дата:2002 год, май.

Structure of a domain-opened mutant (R121D) of the human lactoferrin N-lobe refined from a merohedrally twinned crystal form.

  автоматический перевод
Human lactoferrin is an iron-binding protein with a bilobal structure. Each lobe contains a high-affinity binding site for a single Fe(3+) ion and an associated CO(3)(2-) ion. Although iron binds very tightly, it can be released at low pH, with an accompanying conformational change in which the two domains move apart. The Arg121Asp (R121D) mutant of the N-lobe half-molecule of human lactoferrin was constructed in order to test whether the Asp121 side chain could substitute for the CO(3)(2-) ion at the iron-binding site. The R121D mutant protein was crystallized in its apo form as it lost iron during crystallization. The crystals were also merohedrally twinned, with a twin fraction close to 0.5. Starting from the initial molecular-replacement solution [Breyer et al. (1999), Acta Cryst. D55, 129-138], the structure has been refined at 3.0 A resolution to an R factor of 13.9% (R(free) of 19.9%). Despite the moderate resolution, the high solvent content and non-crystallographic symmetry contributed to electron-density maps of excellent quality. Weakened iron binding by the R121D mutant is explained by occlusion of the anion-binding site by the Asp side chain. The opening of the two domains in the apoR121D structure (a rotation of 54 degrees ) closely matches that of the N-lobe in full-length lactoferrin, showing that the extent of the conformational change depends on properties inherent to the N-lobe. Differences in the C-terminal portion of the N-lobe (residues 321-332) for apoR121D relative to the closed wild-type iron-bound structure point to the importance of this region in stabilizing the open form.   Права lactoferrin является железо-обязательные белка с bilobal структуры. Каждый доле содержит высокого близости обязательного сайта для одной Fe (3 +) ионов и связанное с CO (3) (2 -) ионов. Хотя железо связывает очень жестко, он может быть освобожден при низких рН, в сопровождающей конформационные изменения, в которых два домены двигаться друг от друга. В Arg121Asp (R121D) мутанта из N-доле половины молекулы человеческой lactoferrin была построена в целях тестирования ли Asp121 боковой цепи может заменить собой CO (3) (2 -) ионов на железной обязательного сайта. В R121D мутантных белков был определились в своем apo виде, как он потерял железа в ходе кристаллизации. Кристаллы были также merohedrally побратимом, с двумя фракция близка к 0,5. Начиная с первоначального молекулярно-замена решения [Брейер и др.. (1999), Acta Крист. D55, 129-138], структура удалось уточнить на 3,0 В резолюции, к Р фактор 13,9% (R (бесплатно) в 19,9%). Несмотря на умеренной резолюции, высокое содержание растворителя и не кристаллографических симметрии способствуют электронно-плотность карт высокого качества. Ослабленные железной обязательными к R121D мутанта объясняется окклюзии в анион-обязательные сайт в Асп боковой цепи. В первом из двух доменов в apoR121D структуры (поворот на 54 градусов) тесно матчей, что из N-доле в полной длины lactoferrin, свидетельствующие о том, что масштабы этого конформационные изменения зависит от свойств, присущих для N-доле. Различия в C-терминала часть из N-доле (остатки 321-332) на apoR121D о закрытых дикого железа рамками структуры указывают на важность этого региона в деле стабилизации открытой форме.

к списку статей за 2002 год (en)

в библиотеку