Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Koide T, Takahara Y, Asada S, Nagata K.
Дата:2001 год, декабрь.

Xaa-Arg-Gly triplets in the collagen triple helix are dominant binding sites for the molecular chaperone HSP47.

  автоматический перевод
HSP47 is an essential procollagen-specific molecular chaperone that resides in the endoplasmic reticulum of procollagen-producing cells. Recent advances have revealed that HSP47 recognizes the (Pro-Pro-Gly)(n) sequence but not (Pro-Hyp-Gly)(n) and that HSP47 recognizes the triple-helical conformation. In this study, to better understand the substrate recognition by HSP47, we synthesized various collagen model peptides and examined their interaction with HSP47 in vitro. We found that the Pro-Arg-Gly triplet forms an HSP47-binding site. The HSP47 binding was observed only when Arg residues were incorporated in the Yaa positions of the Xaa-Yaa-Gly triplets. Amino acids in the Xaa position did not largely affect the interaction. The recognition of the Arg residue by HSP47 was specific to its side-chain structure because replacement of the Arg residue by other basic amino acids decreased the affinity to HSP47. The significance of Arg residues in HSP47 binding was further confirmed by using residue-specific chemical modification of types I and III collagen. Our results demonstrate that Xaa-Arg-Gly sequences in the triple-helical procollagen molecule are dominant binding sites for HSP47 and enable us to predict HSP47-binding sites in homotrimeric procollagen molecules.   HSP47 является важнейшим procollagen конкретных молекулярных шаперонных, которое находится в эндоплазматического ретикулума в procollagen производящих клеток. Последние достижения показали, что HSP47 признает (Pro-Pro-Gly) (о), но не последовательность (Pro-Хип-Gly) (о), и что HSP47 признает втрое-винтовой конформацию. В это исследование, чтобы лучше понять основания признания HSP47, мы синтезированы различные коллагена модель пептидов и проанализировал их взаимодействия с HSP47 в vitro. Мы обнаружили, что Pro-Арг-Gly триплета формирует HSP47 обязательного сайта. В HSP47 обязательными был замечен только тогда, когда Арг остатки были включены в Йаа позиции в Xaa-Йаа-Gly тройни. Аминокислоты в Xaa позиции, не в значительной степени повлиять на взаимодействие. Признание в Арг остатков на HSP47 был конкретным для его стороне-потому, что структура цепи замена на Арг остатков других основных аминокислот сократилось на близость к HSP47. Значимость Арг остатков в HSP47 обязательным был также подтвержден с использованием остатков по конкретным химической модификации типа я и коллагена III. Наши результаты показывают, что Xaa-Арг-Gly последовательностей в тройной-винтовой procollagen молекулы являются доминирующим сайты связывания для HSP47 и дать нам возможность прогнозировать HSP47-сайты связывания в homotrimeric procollagen молекул.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку