Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Chang LC, Lee HF, Yang Z, Yang VC.
Дата:2001 год, декабрь.

Low molecular weight protamine (LMWP) as nontoxic heparin/low molecular weight heparin antidote (I): preparation and characterization.

  автоматический перевод
Low molecular weight protamine (LMWP) appears to be a promising solution for heparin neutralization without the protamine-associated catastrophic toxic effects. The feasibility of this hypothesis was proven previously by using a peptide mixture produced from proteolytic digestion of protamine. To further examine the utility of this compound as an ultimate nontoxic protamine substitute, detailed studies on the purification and characterization of LMWP including the precise amino acid sequence, structure-function relationship, and possible mechanism were conducted. A number of LWMP fragments, composed of highly cationic peptides with molecular weights ranging from 700 to 1900 d, were prepared by digestion of native protamine with the protease thermolysin. These fragments were fractionated using a heparin affinity chromatography, and their relative binding strengths toward heparin were elucidated. Five distinct fractions were eluted at NaCl concentration ranging from 0.4 to 1.0 M and were denoted as TDSP1 to TDSP5, in increasing order of eluting ionic strength. Among these 5 fractions, TDSP4 and TDSP5 contained 3 LMWP peptide fragments, and they were found to retain the complete heparin-neutralizing function of protamine. By using a peptide mass spectrometry (MS) fingerprint mapping technique, the amino acid sequences of the microheterogeneous LMWP fragments in all these 5 elution fractions were readily identified. A typical structural scaffold made by arginine clusters in the middle and nonarginine residues at the N-terminal of the peptide sequence was observed for all these LMWP fragments. By aligning the sequences with the potency in heparin neutralization of these LMWP fragments, it was found that retention of potency similar to that of protamine required the presence of at least 2 arginine clusters in the LMWP fragments; such as the sequence of VSRRRRRRGGRRRR seen in the most potent LMWP fraction-TDSP5. The above finding was further validated by using a synthetic LMWP analogue-CRRRRRRR-and it was found that its heparin-neutralizing ability was increased by changing from a monomeric to a dimeric structure of this analogue peptide. Based on these results, the structural requirement for a compound to function as an effective heparin antidote and the possible mechanism involved in heparin neutralization were established.   Низкий молекулярный вес protamine (LMWP), как представляется, является перспективным решением для нейтрализации гепарина без protamine связанных с токсичными катастрофические последствия. Целесообразность этой гипотезы было доказано ранее с помощью пептида смесь получается из протеолитических усваиваемости protamine. Для дальнейшего изучения полезности этого соединения в качестве конечной нетоксичен protamine заменить, подробные исследования по очистке и характеристика LMWP включая точные последовательности аминокислот, структура-функция отношения, и, возможно, механизм проводились. Ряд LWMP фрагментов, в составе высококвалифицированных катионных пептидов с молекулярными весами от 700 до 1900 г, были подготовлены усвоения родного protamine с протеазы thermolysin. Эти фрагменты были фракционированной использованием гепарина аффинной хроматографии, и их относительное обязательной силы к гепарина были раскрыты. Пять различных фракций были eluted NaCl в концентрации от 0,4 до 1,0 М и были обозначены как TDSP1 к TDSP5, в порядке возрастания от eluting ионной силы. Среди этих 5 фракций, TDSP4 и TDSP5 содержащиеся 3 LMWP пептидных фрагментов, и они были найдены сохранить полную нейтрализацию гепарина-функция protamine. С помощью пептидных масс-спектрометрии (MS) отпечатков пальцев карт метода в том, что аминокислотные последовательности в microheterogeneous LMWP осколки во все эти 5 elution фракций были легко идентифицированы. Типичный структурных леса, сделанные аргинина кластеров в середине и nonarginine остатков на N-терминала из пептид последовательность наблюдалась в течение всех этих LMWP фрагментов. По согласованию последовательностей с потенции в гепарин нейтрализации этих LMWP фрагментов, было установлено, что сохранение потенции же, как protamine необходимо присутствие по крайней мере 2 аргинина кластеров в LMWP фрагментов, таких, как последовательность VSRRRRRRGGRRRR видели в Наиболее мощным LMWP фракция-TDSP5. Приведенный выше вывод был еще проверяются с использованием синтетических LMWP аналог-CRRRRRRR-и было установлено, что его гепарина-нейтрализовать способность была увеличена на изменение от мономерных к dimeric структура этой аналог пептида. Основываясь на этих результатах, структурные требования для комплекса функционировать в качестве эффективного гепарина противоядие, и возможный механизм участвует в нейтрализации гепарина были созданы.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку