Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Li X, Clemens DL, Cole JR, Anderson RJ.
Дата:2001 год, декабрь.

Characterization of human liver thermostable phenol sulfotransferase (SULT1A1) allozymes with 3,3',5-triiodothyronine as the substrate.

  автоматический перевод
Sulfotransferase 1A1 (SULT1A1) (thermostable phenol sulfotransferase, TS PST1, P-PST) is important in the metabolism of thyroid hormones. SULT1A1 isolated from human platelets displays wide individual variations not only in the levels of activity, but also in thermal stability. The activity of the allelic variant or allozyme SULT1A1*1, which possesses an arginine at amino acid position 213 (Arg213) has been shown to be more thermostable than the activity of the SULT1A1*2 allozyme which possesses a histidine at this position (His213) when using p-nitrophenol as the substrate. We isolated a SULT1A1*1 cDNA from a human liver cDNA library and expressed both SULT1A1*1 and SULT1A1*2 in eukaryotic cells. The allozymes were assayed using iodothyronines as the substrates and their biochemical properties were compared. SULT1A1*1 activity was more thermostable and more sensitive to NaCl than was SULT1A1*2 activity when assayed with 3,5,3'-triiodothyronine (T(3)). Sensitivities to 2,6-dichloro-4-nitrophenol (DCNP) and apparent K(m) values for SULT1A1*1 and for SULT1A1*2 with iodothyronines were similar. Based on K(m) values, the preferences of these SULT1A1 allozymes for iodothyronine substrates were the same (3,3'-diiodothyronine (3,3'-T(2))>3', 5',3-triiodothyronine (rT(3))>T(3)>thyroxine (T(4))>>3,5-diiodothyronine (3,5-T(2))). SULT1A1*1 activity was significantly higher than the SULT1A1*2 activity with T(3) as the substrate. Potential differences in thyroid hormone sulfation between individuals with predominant SULT1A1*1 versus SULT1A1*2 allozymes are most likely due to differences in catalytic activity rather than substrate specificity.   Sulfotransferase 1A1 (SULT1A1) (термостойких фенола sulfotransferase, TS PST1, С-PST) играет важную роль в метаболизме гормонов щитовидной железы. SULT1A1 изолированы от тромбоцитов человека отображает широкий индивидуальные различия не только в уровне активности, но также и в термической стабильностью. Активность на аллельных варианта или allozyme SULT1A1 * 1, который обладает аргинина на аминокислоты позицию 213 (Arg213), было показано, более термостойких, чем деятельность в SULT1A1 * 2 allozyme которая обладает гистидина на этой позиции (His213) При использовании п-нитрофенола в качестве подложки. Мы изолированы одна SULT1A1 * 1 cDNA из человеческой печени cDNA библиотека, и выразил так SULT1A1 * 1 и SULT1A1 * 2 в клетках эукариот. В allozymes были анализироваться с использованием iodothyronines качестве подложек и их биохимических свойств, были сопоставлены. SULT1A1 * 1 активность была более термостойких и более чувствительны к NaCl, чем SULT1A1 * 2 активности, когда анализироваться с 3,5,3 '-triiodothyronine (T (3)). Сенситивитиес до 2,6-дихлор-4-нитрофенола (DCNP), и очевидной K (м) значения для SULT1A1 * 1, а для SULT1A1 * 2 с iodothyronines были схожими. Исходя K (м) ценностях, предпочтениях этих SULT1A1 allozymes для iodothyronine субстраты являются одинаковыми (3,3 '-diiodothyronine (3,3'-T (2))> 3 ', 5' ,3-triiodothyronine (rT (3))> T (3)> thyroxine (T (4))>> 3,5-diiodothyronine (3,5-T (2))). SULT1A1 * 1 активность была значительно выше, чем SULT1A1 * 2 деятельности с Т (3) в качестве подложки. Возможные различия в тиреоидных гормонов sulfation между лицами с преобладающим SULT1A1 * 1 сравнению SULT1A1 * 2 allozymes, скорее всего из-за различий в каталитической активности, а не субстрат специфичности.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку